Белки молока. Белки молока, строение и функции (стр. 2 из 6)

Белки молока, строение и функции (стр. 3 из 6). Белки молока


Белки молока, строение и функции

h3 SO4 + Nh3 – R – COOH => h3 SO4 * Nh3 – R – COOH

Присутствие аминогруппы в молекуле белка вызывает реакцию казеина с формалином – образование метиленового белка, причем в слабокислой среде реакция проходит по уравнению:

R – Nh3 + Ch3 O + h3 N – R => R – NH – Ch3 – NH – R + h3 O

Казеин Формалин Казеин Метиленовый белок

в слабощелочной:

R – Nh3 + Ch3 O => R – N = Ch3 + h3 O

Такая реакция наблюдается при консервировании молока формалином. Образование метиленового казеина вследствие разрушения в нем аминных групп, обладающих щелочной реакцией, вызывает увеличение кислотности молока.

Альбумин. В молоке альбумина не много – около 0,4%. Количество его повышается в молозиве, где оно достигает в первый день после отела иногда 2%, а затем в молозивные период равно 0,5 – 0,8%. Значительно больше, чем в коровьем молоке, содержится альбумина в молоке ослиц, кобылиц.

Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеину растворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-800 С. Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагревании происходит изменение в строении белковой молекулы альбумина – денатурация его. Когда пастеризуют или просто нагревают молоко, то на стенках аппарата, посуды, в которых проводят нагревание, образуется осадок – молочный камень, который состоит в основном из выпавшего альбумина. В кислых растворах при нагревании альбумин выделяется хлопьями.

В нейтральных жидкостях (например, в некислой молочной сыворотке) альбумин может быть высален насыщенным раствором сернокислого аммония, сернокислым натрием, танином и рядом других веществ.

Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весу казеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекуле альбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.

Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулирует в изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбумина сильно гидротированы.

Такие молекулы и частички белка при большой гидратированности могут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического заряда или даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергию коллоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды, причем первый слой боле плотно соединен с коллоидной частицей. Связь последующих слоев воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.

При недостаточной гидратации частиц белка водный слой становится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятся соединиться, укрупняясь и коагулируя.

Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чем казеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивость их вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимая от белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость в растворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величине близкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образует соединения как со щелочами, так и с кислотами.

Молочный глобулин – это третий белок молока, количество его еще меньше, чем альбумина, - всего около 0,2%.

Между глобулинами молока различают собственно молочные глобулины – 0,15% и имунные глобулины – 0,05%.

Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом освободить от минеральных солей.

Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.

В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750 С глобулин выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с альбумином молока.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит α-спиралей; α-лактальбумин и β-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

1.1.2 Аминокислотный состав белков

Белки молока содержат почти все аминокислоты, обычно встречающиеся в белках. Аминокислоты белков относятся к α-аминокислотам L-формы и имеют общую формулу:

R – CH – COOH

Nh3

В состав белков молока входят как циклические, так и ациклические аминокислоты – нейтральные, кислые и основные, причем преобладают кислые (табл.2). Количество отдельных групп аминокислот в белках, определяемое породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, сезоном и другими факторами, обусловливает их физико-химические свойства. Основные белки молока по сравнению с глобулярными белками других пищевых продуктов содержат сравнительно много лейцина, изолейцина, лизина, глютаминовой кислоты, а казеин – также серина и пролина, но мало цистеина.

По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот белки молока относятся к биологическим полноценным белкам.

Таблица 2Содержание аминокислот в белках молока

1.1.3 Липидный состав молока

Жиры, как и белки, являются важнейшими компонентами пищи. На их долю приходится в среднем 33 % калорийности пищевого рациона человека. Липиды выполняют основные функции в организме – структурную, энергетическую, резервную, защитную и регуляторную.

Содержание молочного жира в молоке примерно 2,8-5%. Биологическая ценность липидов определяется содержанием полиненасыщенных жирных кислот, а также фосфолипидов и витаминов. Среди насыщенных жирных кислот в молоке более всего преобладают пальмитиновая, миристиновая, стеариновая, а среди полиненасыщенных – олеиновая, линоленовая и арахидоновая. Причем эти кислоты не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей. Поэтому эти кислоты называют незаменимыми жирными кислотами. [5]

Комплекс ненасыщенных жирных кислот линолевой, линоленовой и арахидоновой (известный как витамин F) участвует в регуляции обмена липидов. Особенно важно, что непредельные жирные кислоты способствуют выведению из организма холестерола, а это препятствует развитию атеросклероза. Также отмечено положительное действие этого комплекса на состояние кожного и волосяного покрова.

Таблица 3. Содержание жирных кислот в жире коровьего молока, % [4]

Из таблицы 3 видно, что коровье молоко содержит как насыщенные, так и ненасыщенные жирные кислоты. Из насыщенных преобладают пальмитиновая 31,74%, миристиновая 11,09 % и стеариновая - 9,32%. А среди полиненасыщенных – олеиновая 3,6%, линоленовая 1,8% и арахидоновая 0,3%, которые не синтезируются в организме и должны поступать в организм с пищей.

Фосфолипиды (содержание в молоке 0,03%) также необходимы для нормальной жизнедеятельности организма, они участвуют главным образом в формировании клеточной оболочки и внутриклеточных мембран.

1.1.4 Витаминный состав молока

Витамины принимают участие во многих реакциях клеточного метаболизма. Большинство витаминов не синтезируется в организме человека, правда некоторые синтезируются микрофлорой кишечника и тканями, но в малых количествах. Поэтому основным источником витаминов является пища.

mirznanii.com

Белки молока, строение и функции

В молоке коров содержится практически все витамины, необходимые для нормального развития организма. При нехватке витаминов, могут развиваться различные заболевания, например, недостаток витамина А приводит к замедлению роста, нарушение процесса зрениия, кератинизации кожи. При недостатке витамина В1 возникают метаболические нарушения – развитие болезни бери-бери, патологии нервной, пищеварительной и сердечно-сосудистой систем. Недостаток витамина В2 , - заболевания кожи, глаз, остановка роста организмов. Недостаток витамина С – развитие цинги (поражения кровеносной системы, воспаление ротовой полости, выпадение зубов).

Таблица 4. Содержание витаминов в коровьем молоке, мг % [6]

Из таблицы 4 видно, что в коровьем молоке больше всего содержание витаминов В2 – 0,15мг, С – 1,5 мг и витамина РР - 10 мг. Также из таблицы видно, что 3 литра молока удовлетворяет суточную потребность человека в ретиноле, в эргокальцифероле – 5литров, в тиамине –3,1литра, в рибофлавине – 1 литр молока, в витамине РР – 16,6 литров , в витамине В6 -3,4литра, в витамине В12 – 0,75 литра, в аскорбиновой кислоте –4,5 литра молока.

1.1.5 Углеводный состав молока

Основным углеводом молока является дисахарид лактоза, или молочный сахар. Лактоза выполняет главным образом энергетическую функция – на неё приходится около 30% энергетической ценности молока. Кроме этого, один из компонентов лактозы – глюкоза – является источником синтеза резервного углевода организма – гликогена, а другой компонент – галактоза – необходим для образования ганглиозидов мозга. Лактоза еще обладает способностью улучшать всасывание кишечником кальция. [4]

Таблица 5. Содержание углеводов в коровьем молоке, % [4]

Из таблицы видно, что лактоза составляет наибольшую часть углеводов в молоке, её содержание намного превышает содержание глюкозы и галактозы. Таким образом лактоза выполняет главным образом энергетическую функцию.

1.1.6 Минеральный состав молока

В молоке также содержатся важные для организма минеральные вещества, подразделяемые на макро- и микроэлементы. Исследование минерального состава золы молока показало наличие в ней более 50 элементов: ( Ca, P, MgNa, Cl, K, S, Cu, Fe, Mn, Zn, Al, Si, I, Br, Mo, Cd, Pb, Co, F, Cr, Ba, Hg, Sr, Li, Sn, Se, Ni, As, Ag, Ti и др. )

Кальций и фосфор – это наиболее важные макроэлементы молока. Они содержатся в молоке в легкоусвояемой форме и хорошо сбалансированных соотношениях.

Кальций в организме необходим для формирования костной ткани, проведения нервного импульса, участвует в мышечном сокращении, стабилизирует белки. Фосфор является составной частью костной ткани и зубов, в составе фосфолипидов входит в структуру клеточных мембран, липопротеидов. В составе АТФ и ее производных играет большую роль в метаболизме, осуществлении важнейших физиологических процессов. Ионы хлора используются слизистой кишечника для секреции соляной кислоты. [5]

Таблица 6.Содержание макроэлементов в коровьем молоке, мг %. [6]

Из таблицы 6 видно, что в коровьем молоке из макроэлементов наибольшее содержание калия и кальция. Также видно, что 0,75 литра молока может удовлетворить суточную потребность в кальции, 2,5 литра - в калии, 1,3 литра - в фосфоре, 3литра - в магнии и 5,5 литра - в хлоре

Железо содержится в гемоглобине крови, находится в скелетных мышцах, печени, селезенке, костном мозге, а также в составе ферментов. Его основная функция — связывание кислорода. Йод является одним из важнейших микроэлементов, необходимых для синтеза гормонов щитовидной железы человека. Недостаточное поступление йода вызывает у детей заторможенность, физическую и умственную отсталость, ослабление внимания и памяти. Кобальт входит в состав витамина В12 . Медь молибден, марганец, фтор, йод и бром входят в состав важных ферментов и биологически активных соединений. [5]

Таблица 7. Содержание микроэлементов в коровьем молоке, мкг % [6]

Из таблицы 7 видно, что в коровьем молоке из микроэлементов наивысшее содержание цинка – 400мкг и железа - 70мкг. Также из таблицы видно, что 1,6 литра молока удовлетворяет суточную потребность йода, 3,2 литра молока - цинка,

1,8 литра – в олове, 4,1 литра молока – в фторе.

Молоко — самая сбалансированная по всем компонентам пища, в него входят все незаменимые для человека вещества. Включение в пищевой рацион молочных продуктов повышает его полноценность и содействует усвоению других компонентов рациона. Молоко усваивается при минимальном напряжении пищеварительных желез.

1.2 Структура белков молока

В свежем молоке белки находятся в нативном состоянии. Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. в нативном белке не происходит еще никаких изменений.

Первичная структура определяется числом и расположением α-аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белки состоят из нескольких полипептидных цепей - местоположением и типом поперечных связей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в том числе αs1 -, β-казеин, Н-казеина. Например, β-казеин образуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 - аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 - треонина, 11 - серина, 5 - серинфосфорная кислота, 17 - глутаминовая кислота, 22 - глютамин, 35 - пролиновая, 5 - глициновая, 5 - аланин, 19 - валиновая. А - первичная структура as1 - казеин содержит 199 АК, Н - казеин 169, 6 - метионина, 22 - лейцина, 11 - лизина, 5 - гистидина, 4 - изолейцина, 4- тирозина, 1 - трептофана, 5 - аргенина.

Аминокислота пролин определяет структуру и обуславливает складчатое строение полипептидных цепей. Аминокислоты находятся в цепи в определенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую Nh3 -групп и концевую COOH групп h3N – CH = СН – СООН.

Эти концевые группы могут реагировать с различными химическими веществами.

Первичная структура белков основана на главных валентных пептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что при обработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями. Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативном распаде белка в процессе созревания сыров.

Вторичная структура. Это пространственное взаимное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи и представляет собой цепь спиралеобразной конфигурации, которая образуется за счет водородного мостика между полипептидными цепями.

Водородная связь, обладая незначительной энергией связи, может расщепляться при обработке и переработке молока, например, при высокотемпературной пастеризации.

Третичная структура - представляет пространственное расположение полипептидной цепи, отдельные участки которой могут соединяться между собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остатками цистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи - гидрофобные, электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибрилярным, если она уложена в виде клубка - глобулярным (глобулус - шарик). Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит α-спиралей, α-лактальбулин и β-лактоглобулин содержит большое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

Четвертичная структура характеризует способ расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из нескольких таких цепей или субъединиц. Глобулярные белки, обладающие четвертичной структурой, могут содержать большое количество полипептидных цепей, тесно связанных друг с другом в компактную мицеллу, которая ведет себя в растворе как одна молекула.

mirznanii.com

БЕЛКИ МОЛОКА | Молочный портал

Азот в молоке представлен в двух фракциях: белках, составляю­щих около 95% и небелковых азотистых веществах, на которые при­ходится около 5%.

Белки являются самым важным компонентом коровьего молока. В молоке обнаружена целая уникальная белковая система, являющая­ся источником пищевых белков высокой биологической ценности. Среди них можно выделить две главные группы: казеин и сыворо­точные белки, среднегодовое содержание которых составляло в 1999 г. 3,1% с колебаниями от 2,8 до 3,4%.

Белки молока разнообразны по строению, физико-химическим, биологическим и функциональным свойствам. Как известно, белки молока всех млекопитающих необходимы для обеспечения быстрого роста и нормального развития новорожденных. Кроме того, белки коровьего молока имеют особое значение в питании человека.

Современная номенклатура и характеристика белков

Общепринятой во всем мире считается номенклатура белков мо­лока, разработанная и опубликованная Комитетом по номенклатуре

W

Ш

Ы

С

Ы

И

И

О

Ей 1

Со

DU

<г ¦

<

«Г

Ь

И:

Uн ¦

Q

О

Г— о

I— г».

00

O

I/f

•л

In

ИГ

ЧО*

Oo

Rс ос t*

«л! тг ‘—Г

LTЎ

RJ V

V

»ri «n

Vi r^1′

ГЧ ("4

_ o-. —

ГЧ

A fA ТГ Э

TOC \o "1-3" \h \z ? пп ; §

Ci \o vrо

— 2 S? S

Uo

ГЧ —¦

ГЧ

?

S

Ci

"i « 1 n н

O

«=! S

O

O

Ел ° К ° "T

Oi

— —-

Тг

<-<-»

(N

C= o o

O

O

O сз

O o

Я

0 о с

К S X

S s

1 I I «

E S

S I

I i

Z s

S

I

!

«

1

*> •-i

И

•?1 E

5

X

O

X

S

?

R

O

Ў

Il

3 O

И методологии молочных белков Американской ассоциации молоч­ной промышленности (АВЗА). В табл. 2.3 представлены номенкла­тура и свойства белков молока согласно пятой ревизии (Еэёе! ет а].). Однако содержание белков дано с учетом действительного его коли­чества в закупаемом заводами молоке в РФ. Из таблицы видно, что коровье молоко содержит 6 главных белков: с^-казеин, ос^-казеин, ?3-казеин, к-казеин, Р-лактоглобулин (|3-Лг) и а-лактальбумин (а-Ла). Кроме того, в молоке имеется небольшое количество других белков — альбумина сыворотки крови, иммуноглобулинов и лактоферрина. Также в молоке имеются производные (фрагменты) (^-фракции казе­ина: у-, уг-, ^-казенны, компоненты 5, 8 «быстрый», 8 «медленный» и компонент 3 протеозо-пептонов.

Биологические функции белков. Биологические функции молоч­ных белков, как и любых других животных белков, многообразны. Так, казенны (казеин) молока, являются собственно пищевыми бел­ками, выполняя б организме млекопитающих весьма важные струк­турные (пластические) функции. Они максимально расщепляются пи­щеварительными протеазами в нативном состоянии, в то время как обычно глобулярные белки приобретают эту способность только пос­ле денатурации (М П. Черников). Казенны обладают свойством свер­тываться в желудке новорожденного с образованием сгустков высо­кой степени дисперсности. Кроме того, они являются источником кальция, фосфора и магния, а также целого ряда физиологически активных пептидов, регулирующих процесс пищеварения (уровень желудочной секреции).

Не менее важными биологическими функциями обладают сы­вороточные белки. Так, иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясь носителями пассивного иммунитета, лакгофер — рин и другие белки — лизоцим, лактопероксидаза, ксантиноксида- за, относящиеся к ферментам молока, обладают антибактериаль­ными свойствами.

Многие белки молока выполняют транспортную роль. Напри­мер, казеин транспортирует в кишечник новорожденного Са, Р и М§, лактоферрин — Ре, ?З-лактоглобулин — витамин А и т. д.

Некоторым белкам свойственна регуляторная функция. Так, а-лактальбумин регулирует действие фермента галактозилтрансфе — разы, направляя его на синтез лактозы, а не других олигосахаридов; компонент 3 протеозо-пептонов выполняет функции ингибитора липопротеидлипазы; р-лактоглобулин — ингибитора плазмина.

Аминокислотный состав белков. Белки молока содержат почти все аминокислоты, обычно встречающиеся в белках. Аминокис­лоты белков относятся к а-амин окис лотам Ь-формы и имеют об­щую формулу:

«Н

Я—с—соон

I

Нн2

В состав белков молока входят как циклические, так и ацикли­ческие аминокислоты — нейтральные, кислые и основные, причем преобладают кислые (табл. 2.4). По содержанию и соотношению не­заменимых аминокислот белки молока относятся к биологически полноценным белкам. Количество отдельных ?руин аминокислот в

Таблица 2.4. Аминокислотный состав белков молока

Аыинокжжла

Сокращенное обсиначение

Содержание н пс. чпшкиллий цвпн

А4ГКн в

С1:Кч А

Р-Ки А,

К-КнВ

Р-Лг

Е-Л а

Аспарагиноаая кислота

Асп

7

4

4

4

10

9

Аепарагин

Асн

К

14

5

7

5

12

Треонин

Тре

5

15

9

14

8

7

Серин

Огр

8

6

11

12

7

7

Серинфосфэт

Сер Р

8

11

5

1

Глутамнновая кислота

Глу

24

25

18

13′

16

8

Глутамин

Глн

15

25

18

13′

36

8

ГТролнн

Про

17

10

35

20

2

Птицин

Гли

9

2

5

2

4

6

Алании

Ала

9

8

5

15

15

3

Цистеин

Цис

Г

2

5

А

Ванин

Ш

11

14

19

11

9

6

Метионин

Мет

5

4

6

2

4

1

Изолейцин

Иле

11

11

10

13

10

Лейцин

Лей

17

13

11

8

22

13

Тирозин

Тир

10

12

4

9

4

4

Фенилаланин

Фен

?

В

9

4

4

4

Лизин

Лиз

14

24

31

9

15

12

Гнстнлин

Гис

5

3

5

3

2

3

Триптофан

Три

2

2

1

1

2

4

Аргинин

Арг

6

6

4

5

3

1

Всего

199

207

209

169

162

123

Белках, определяемое породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, сезоном и другими факторами, обус­ловливает их физико-химические свойства. Основные белки молока по сравнению с глобулярными белками других пищевых продуктов содержат сравнительно много лейцина, изолейиина, лизина, глута- миновой кислоты, а казеин — также серииа и прелина (по сравне­нию с женским молоком оно соддержит мало цистеина и образуемо­го из него таурина, но много метионина и фенилаланина).

Структура белков. Как известно, для характеристики строения бел­ков введены понятия о первичной, вторичной, третичной, а для не­которых белков и четвертичной структурах, то есть последователь­ность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, порядок ее пространственной организации и характер комбинации еубъединиц. В настоящее время известны первичные структуры всех фракций ка­зеина, а-лактальбумина, р-лактоглобулина, а также альбумина сы­воротки крови, лактоферрииа. Получены некоторые данные о вто­ричной, третичной и четвертичной структурах основных белков мо­лока и предложены модели структуры мицелл казеина, которые под­робно рассмотрены в гл. 3.

Таблица 2.5. Структурные характеристики основных белков молока

Хлраккристша

А5-Кн

И^Кн

Е-Кн

Р-Лг

А-Ла

Содержание в молекуле:

Амниокислотнык остатков

199

207

209

169

162

123

Фосфатных групп

8

11

5

1

0

0

Остатков цистеина

0

2

0

2

5

8

Остатков пролина

17

10

35

20

8

2

Иторичная структура, содержание

В молекуле,%:

А-спирали

0…2

0

9…10

23

15

Параллельной (3-структуры

0…7

0…6

13.. .25

31

50

14

Анти параллельном р-структуры

0

0

0

24

18

0

Неупорядоченной структуры

90.,.98

0

«,.,77

22

17

60

Средняя гнлрофобность, кал/остаток

1240

997

1320

1200

1080

1022

Чувстяител ьность:

К кальцию

++

+++

+

К сычужному ферменту

+

+++

Примечание 4+» — низкая чувствительность; «-»¦+» — средняячувствительность; «.++ + » — высо­кая чувствительность; *—* — чуветвнтелы осп. отсутствует.

Анализ первичной структуры и некоторых структурных характе­ристик фракций казеина, представленных в табл. 2.5, показывает, что фракции содержат большое число остатков пролина, неравномерно расположенные вдоль пептидных цепей фосфосериновые остатки и неполнрные аминокислоты и имеют высокое значение средней гид — рофобности, рассчитанной по шкале Ьигелоу. Все это обусловливает слабую спирализацию его полипептидной цепи, наличие неупоря­доченной структуры и значительную чувствительность белка к ионам кальция, способность к самоассоциации.

Полипептидные цепи р-Лг и ос-Ла имеют значительное количе­ство спирализованных участков — 15% и 26% ос-спирали и 68% и 14% параллельной и антипараллельной (3-структуры (см. табл. 2,5).

Необходимо отметить, что белки молока обладают рядом ценных функциональных свойств (водосвязываюшей способностью, вязко­стью, гелеобразованием, эмульгированием, пенообразованиемидр.), позволяющих использовать их концентраты в качестве ценных ком­понентов разнообразных комбинированных пищевых продуктов.

molokoportal.ru


Смотрите также