Большая Энциклопедия Нефти и Газа. Редуктаза молока это


РЕДУКТАЗНАЯ ПРОБА - это... Что такое РЕДУКТАЗНАЯ ПРОБА?

 РЕДУКТАЗНАЯ ПРОБА

редукта́зная про́ба

, один из методов ориентировочного определения общей бактериальной обсеменённости непастеризованного молока. Основан на способности бактерий в процессе развития выделять редуктазу, обесцвечивающую органический краситель — метиленовый голубой. К 20 мл исследуемого молока добавляют 1 мл рабочего раствора метиленового голубого, смесь подогревают до t 38ºC и наблюдают за реакцией. В зависимости от времени обесцвечивания смеси определяют класс молока (см. табл.).

Продолжительность обесцвечивания красителяКоличество бактерий в 1 мл молокаОценка качества молокаКласс молока
Свыше 5 ч 30 минМенее 500 тыс.
Хорошее
I
От 2 ч до 5 ч 30 минОт 500 тыс. до 4 млн.УдовлетворительноеII
От 20 мин до2 чОт 4 млн. до 20 млн.ПлохоеIII
20 мин и менее20 млн. и вышеОчень плохоеIV

Ветеринарный энциклопедический словарь. — М.: "Советская Энциклопедия". Главный редактор В.П. Шишков. 1981.

Смотреть что такое "РЕДУКТАЗНАЯ ПРОБА" в других словарях:

veterinary.academic.ru

Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1

Редуктаза

Cтраница 1

Редуктаза накапливается в молоке главным образом при размножении в нем микроорганизмов.  [1]

Редуктаза нейроспоры, которая является НАДФ - Н2 - специфичным молибденсодержащим флавопротеидом, тесно связана с цитохром-с-редуктазой. Во время очистки препарата соотношение этих двух активностей остается постоянным. При росте нейроспоры на среде, содержащей нитраты, наблюдается одновременная индукция этих двух ферментов.  [2]

Редуктаза 5-дегидрошикимовой кислоты выделена и из, высших растений. Недавно Балински и Дэвис [15] подвергли 78-кратной очистке редуктазу из этиолированных зпикотилей сеянцев гороха.  [3]

Проба на редуктазу проводится следующим образом. В чистую высокую пробирку наливают 1 мл раствора метиленовой сини ( 5 мл насыщенного спиртового раствора метиленовой сини на 195 мл дистиллированной воды) и 20 мл исследуемого молока, предварительно нагретого до 38 - 40 С.  [4]

Рибонуклеозиддифосфаты восстанавливаются негемовыми железосодержащими редуктазами, в то время как на уровне трифосфатов действуют аденозил-коба-ламин-зависимые редуктазы. Однако в целом процесс восстановления, осуществляемый этими двумя классами ферментов, очень схож. Во всех случаях основным восстановителем является NADPH и перенос водорода происходит в процессе окисления восстановленного тиоредоксина, серусодержащего белка. Более того, во всех случаях 2 -гидроксильная группа замещается с сохранением конфигурации.  [5]

Он не идентичен редуктазе дигидрофолиевой кислоты, хотя точно это не установлено.  [6]

АТФ связывается с редуктазой, происходит изменение ее конформации, приводящее к увеличению восстановительной способности ( окислительно-восстановительный потенциал снижается с - 0 29 до - 0 40 В), что делает ре-дуктазу способной перенести электроны на нитрогеназный компонент.  [7]

Образовавшийся тиосульфонат восстанавливается под действием фер-редоксинзависимой редуктазы. Наконец, от - S-5 - - группы восстановленного переносчика сульфидная группа переносится прямо в образующуюся молекулу цистеина путем реакции р-замещения, аналогичной реакции, описываемой в следующем абзаце.  [8]

Эта стадия катализируется гидрок-симетилглутарилкофермеит А редуктазой.  [10]

Так же точно в молоке мы имеем не полную редуктазу, а фермент Шардингера, который сам по себе никакого восстановительного действия не оказывает. Из этих поразительных аналогий Бах выводит заключение, что редуктаза, как и фенолаза, состоит из системы фермент - окисляемое вещество. Но в то время как в фенолазе окисляемое вещество присоединяет к себе свободный кислород, в редуктазе оно окисляется на счет гидроксила воды.  [11]

Наиболее важными нтежншюгаи переработки молока являются пред-стйвители оварщ жтаз - редуктаза, пероксидаза, каталаза и гцдролаз-лицшщ.  [12]

Последний этап, заключающийся в акцептировании сульфатом электронов с помощью серии редуктаз, представляет собой собственно диссимиляционную сульфатредукцию.  [13]

Мевалдиновая кислота ( 28), хотя и восстанавливается в мевалонат специфической редуктазой, вероятно, не является нормальным интермедиатом в биосинтезе мевалоната. Обе стадии восстановления, приводящие к превращению ( 24) в мевалоновую кислоту ( 3) и катализируемые ГМГ-КоА-редуктазой, связаны с участием 4-рго - ( R) - водородного атома NADP. Представляет интерес стереохимия этого восстановления. Полутиоацеталь ( 27) как аддукт З () - мевалдиновой кислоты и кофермента А служит хорошим субстратом для ГМГ-КоА-редуктазы печени крысы, и его восстановление приводит к 5 - pro - ( S) - меченному соединению. В то же время, восстановление 3 ( R) - мевалдиновой кислоты мевалдинатредуктазой из печени крысы приводит к b - pro - ( R) - меченному соединению.  [14]

Реакции окисления азота в окисьГазота и окиси азота в нитрит катализируют флавопротеиды - редуктаза окиси азота, содержащая ФАД, медь и железо, и нитритредуктаза соответственно.  [15]

Страницы:      1    2    3    4

www.ngpedia.ru

Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 2

Редуктаза

Cтраница 2

Полный процесс денитрификации состоит из 4 восстановительных этапов, каждый из которых катализируется специфической мембрансвязанной редуктазой.  [16]

В присутствии фермента редуктазы молоко, окрашенное метиленовой синью, обесцвечивается, так как редуктаза восстанавливает метиленовую синь, переводя ее в бесцветную лейкоформу. Свежевыдоенное молоко восстанавливает метиленовую синь медленно. С увеличением числа бактерий в молоке скорость восстановления метиленовой сини возрастает. На скорости восстановления в молоке метиленовой сини и основано примерное определение в нем численности бактерии и степени свежести молока - его качества. Однако строгой зависимости между числом бактерий и временем обесцвечивания в нем метиленовой сини нет, так как разные виды бактерий выделяют неодинаковое количество редуктазы.  [17]

Происходит перенос электронов на компонент 1, осуществляется гидролиз АТФ до АДФ и Н3Р04, и редуктаза отделяется от нитрогеназного компонента. Наконец, N2 связывается с нитрогеназным компонентом и восстанавливается до Nh5, энергия, необходимая для этого процесса, обеспечивается гидролизом АТФ.  [18]

Николас и Насон [69] установили, что молибден является существенным компонентом ферментативного восстановления нитрата до нитрита при ассимиляции нитратов редуктазой Neurospora, но не требуется для восстановления ФАД в присутствии НАДФН, поскольку инактивированные цианидом, лишенные молибдена и нативные формы белка также являются эффективными медиаторами восстановления ФАД. Ферментные препараты, содержащие молибдат, катализируют окисление ФМНН2 ( структура IX, см. выше), а препараты, содержащие восстановленный молибден ( они получаются путем восстановления молибдата Na3S2O4 - h3), катализируют восстановление нитрата до нитрита. Фермент обладает также НАДФН-цитохром с-редуктазной и ФАДН-нитрат-редуктазной активностью и способен катализировать восстановление нитрата восстановленным метилвиологеном, что указывает на его возможную сложную природу. Не исключено, что этот фермент представляет собой комплекс нескольких прочно связанных субъединиц.  [19]

Таким образом, молекула цит с представляет собой упорядоченную систему, молекулярную машину, предназначенную для переноса электрона в результате определенного взаимодействия с оксидазой и редуктазой.  [20]

Вместе с тем в ядерной оболочке тимоцитов обнаружены цитохромы, соответствующие дыхательной цепи митохондрий, и окислительные ферменты: цитохромоксидаза, NADh3 - и NADHPHg-цитохром-с - редуктаза, глутаматдегидрогеназа. Ядра тимоцитов способны к синтезу АТФ в аэробных условиях, причем этот процесс зависит от ДНК. Следует отметить, что окислительное фосфорили-рование происходит не только в ядрах тимоцитов и лимфоидных тканей, но и в ядерных мембранах печени.  [22]

Итак, в нитритредуктазную систему высших растений, по-видимому, входят белок-переносчик, с которым связываются промежуточные продукты, образующиеся между нитритом и аммиаком, ряд редуктаз - по одной на каждую стадию присоединения двух электронов, ферредоксин как промежуточный донор электронов, а также электронодонорная система.  [23]

Аскорбиновая кислота, будучи самым сильным восстановителем живого организма, участвует во многих биохимических процессах транспорта электронов, а образующаяся при этом дегидро-аскорбиновая кислота легко восстанавливается обратно специальной редуктазой. Важными функциями аскорбиновой кислоты являются метаболическое расщепление тирозина и лизина и гид-роксилирование остатков пролина в составе протоколлагена до остатков гидроксипролина, что необходимо для построения фибриллярного коллагена ( см. с. Она обеспечивает также гид-роксилированне допамина до важнейшего гормона и нейромедиато-ра норадреналина, участвует в обмене л или до в и ряде других реакций.  [24]

С точки зрения механизма действия гербицидов не менее важным процессом является циклическое фосфорилирование, при котором электрон, активированный в ФС I, не переносится с ферре-доксина к НАДФ - редуктазе, а возвращается на пластохинон и затем циркулирует по цепи цитохром [ - - пластоцианин - - Р7оо, перекачивая протоны во - внутреннюю камеру тилакоида и создавая тем самым разность концентраций протонов, за счет которой при участии фактора сопряжения CFi образуется АТФ. Отличие от нециклического фосфорилирования состоит в том, что в данном случае образование АТФ не солровождается ни разложением воды, ни восстановлением НАДФ.  [25]

При микробиологическом анализе молока определяют общую численность бактерий, учитываемых на агаре с гидролизованным молоком, на мясо-пептонном агаре, титр кишечной палочки ( coli - титр) и проводят пробу на редуктазу.  [26]

Циклопентен-2 - мл) - ундекановая ( гиднокарповая) кислота 195 Цитогемин ( Гемин а) 152 Цитодейтеропорфирин 102, 152 Цитолипин Н 343, 368 Цитоплазма 433 Цитохромоксидаза 155, 165, 404 Цитох ром-65 - редуктаза 156 Цитохром ( ы) 104, 150 ел.  [27]

Препарат хорошего качества должен отвечать следующим требованиям: содержание золы 7 5 - 8 0 %; жиров 0 5 - 1 0 %; молочного сахара - казеин не должен давать коричневого окрашивания в течение 30-минутного нагревания при 100 С с 50 % воды; по редуктазе ( вероятно, образующейся вследствие бактериального воздействия [29]): цвет казеина, окрашенного метиленовым синим, не должен бледнеть после 18 ч нагревания при 50 С.  [28]

К флавопротеянам относится фермевт ферре-доксяв - НАВ-редуктава. Ферредоксян-НАй - редуктаза катализирует я восставовхевяе НАД.  [29]

Взаимодействие флавопротеидной системы с цитохромной является весьма тесным, и обе эти системы образуют в клетках комплексы высокой химической организации. Например, редуктаза, которая реагирует только с цитохромом с, состоит из флавопротеина с простетической группой ФАД, из 3 - 5 атомов железа, связанных с цитохромом Ь, и цитохромоксидазы.  [30]

Страницы:      1    2    3    4

www.ngpedia.ru


Смотрите также