Казеин молока глобулин. Аллерген f78 - казеин, IgE (ImmunoCAP)

Справочник химика 21. Казеин молока глобулин


Молоко альбумин и глобулин - Справочник химика 21

    Альбумины и глобулины. Эти белки относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных. Наиболее богаты ими белки сыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины—это глобулярные белки, различающиеся по растворимости (табл. 1.6). [c.73]     Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

    Глобулины содержатся в молоке (молочный глобулин) и сыворотке крови (сывороточный глобулин). Сывороточные глобулины имеют молекулярную массу приблизительно 150 ООО и более, тогда как сывороточный альбумин вдвое меньшую—около 70 ООО. Некоторые фракции сывороточного глобулина обусловливают жжг/ны/иет — невосприимчивость к ряду заразных заболеваний. Глобулины содержатся также в мышцах. [c.311]

    Альбумин и глобулин молока. Помимо казеина в молоке находятся другие белковые вещества — альбумин и глобулин. Количество их значительно меньше, нежели казеина, а именно казеина от 2,2 до 3,50/0, альбумина от 0,4 до 0,8%, глобулина 0,1%. Соотношение этих белковых веществ непостоянно, оно колеблется в зависимости от периода дойки. Непосредственно после отела в молоке много альбумина, и он, оказывая значительное действие на коллоиды, мешает коагуляции казеиногена. Такое молоко негодно для получения казеина. По аминокислотному составу перечисленные белковые вещества значительно разнятся друг от друга, как это видно из табл. 7. [c.69]

    В состав молока входят казеиноген , молочный альбумин и молочный глобулин. [c.309]

    Свойства. Является представителем альбуминов. Альбумины — простейшие природные глобулярные белки, присутствующие во всех растительных и животных тканях в виде соединений с липидами, углеводами и другими компо- нентами клетки. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, семенах-, растений и др. Альбумины входят вместе с глобулинами в группу-растворимых белков, но отличаются от них способностью растворяться в дистиллированной воде и в полунасыщенном (50% насыщения) растворе сульфата аммония. Способны к образованию хорошо оформленных кристаллов, при нагревании кри- сталлы белков свертываются. При гидролизе альбуминов образуются различные аминокислоты (характерно наличие серусодержащих и дикарбоновых аминокислот и отсутствие или относительно низкое содержание гликокола), [c.26]

    Молоко является прекрасной средой для жизнедеятельности микроорганизмов. В нем содержатся белки (казеин, альбумин, глобулин) молочный жир, фосфолипиды, молочный сахар, кальциевые и магниевые соли неорганических и органических кислот и витамины. Поэтому при благоприятных температурных условиях микроорганизмы бурно размножаются в молоке и ухудшают его качество. [c.204]

    Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

    Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

    Среди пластических масс, приготовляемых из белковых веществ, наибольший успех и наибольшее распространение получили пластические массы из казеина молока. Но для приготовления пластических масс употребляются и другие белковые вещества — альбумин крови, глобулины растений, белковые вещества дрожжей. [c.36]

    Для получения пластических масс из белковых веществ ни альбумин, ни глобулин молока не могут представлять значительного интереса, во-первых, потому, что их в молоке мало, а во-вторых,—-ввиду высокой пищевой ценности молочного альбумина, содержащего ценную в пищевом отношении аминокислоту—триптофан в очень большом количестве. Высокая гидрофильность также делает их менее ценным сырьем для пластических масс. [c.69]

    При сепарировании и при переливании обрата в чаны он покрывается обильной пеной. Если ее не удалять, в казеин могут попасть коагулированные альбумин и глобулин, что при получении продукта для внутреннего употребления не имеет особого значения, но понижает ценность экспортного казеина. Поэтому пене дают устояться, а потом снимают верхний слой, молока, в котором плавают свернув,-шиеся частицы белковых веществ (эта операция требует около 20—25 мин.) и прибавляют сычужного фермента в виде раствора готового сычужного порошка или самодельной закваски. Внесенный фермент легким размешиванием равномерно распределяют по всей массе обрата и оставляют последний в спокойном состоянии на 20 — 30 мин. при оптимальной температуре 35°. Время, потребное для коагуляции, может быть и меньшим, если брать большое количество фермента. Удлинять срок коагуляции нежелательно, так как деятельность при- [c.77]

    Сырье для клея, предварительно промытое водой, обрабатывается при нормальной температуре известковым молоком от одного до нескольких месяцев. Масса время от времени перемешивается и подвергается действию свежей извести. Гидрат окиси кальция вызывает набухание белка волокон (стр.222 и 223) и в то же время удаляет или растворяет ненужные вещества волосы, кровь и легко растворимые белки (муцины, глобулины и альбумины), загрязняющие желатину. [c.314]

    B. Белки молока. 1. К 50 жл молока добавляют равный объем воды и затем пе каплям при помешивании 0,2—0,5 мл концентрированной уксусной кислоты до образования хлопьев. Через 5—10 мин смесь фильтруют через полотно (см. пункт А). Фильтрование идет быстро для получения более прозрачного раствора первые, мутные, порции фильтрата пропускают через полотно повторно. Полученный чуть желтоватый прозрачный раствор содержит альбумин и часть глобулина молока, а также молочный сахар (см. опыт 136).  [c.348]

    Фосфопротеиды. Наиболее важным и широко изученным фосфопротеидом является казеин молока, в котором он находится наряду с глобулином и альбумином, присутствующими в меньшей концентрации. Казеин содержится в молоке в виде растворимой кальциевой соли кислоты осаждают его мгновенно. Казеин [c.451]

    Белки этой группы — альбумины, а также глобулины,яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.426]

    В молоке различают три белковые фракции 1) казеиноген, 2) молочный альбумин и 3) молочный глобулин. [c.319]

    Молоко является ценнейшим пищевым продуктом, так как в его состав входят такие важнейшие питательные вещества, как белки (казеиноген, молочный альбумин и молочный глобулин), углеводы (молочный сахар), липиды, минеральные соли и ряд витаминов. [c.484]

    У молекул большинства изученных глобулярных белков длина малой оси эллипсоида колеблется между 20 и 60, а длина большой оси — между 40 и 200 ангстремами (1 ангстрем= 1/100 ООО ООО см и обозначается А). Отношение большой оси эллипсоида к малой у молекул яичного альбумина, например, приближается к 3, у альбумина и глобулина молока и гемоглобина (лошади) — около 4,5, у глобулина сыворотки крови — около 7,5, у таких же глобулярных белков, как глютелины (белки злаков), — около 11, а у зеина (белок кукурузы) — даже около 20. Следовательно, частицы этих белков имеют скорее веретенообразную, чем округлую форму. Таким образом, объединение названных белков по форме их частиц в общую группу глобулярных белков условно. [c.45]

    Основная масса белков, находящихся в плазме крови, в сыворотке молока, в яичном белке и др., состоит из альбуминов и глобулинов. Соотношение альбуминов и глобулинов в различных тканях удерживается в определенных границах в норме оно сохраняется и в крови на постоянном уровне. Однако при многих заболеваниях отношение количества находящихся в крови альбуминов к глобулинам, так называемый белковый к о э ф- [c.51]

    Основная масса белков, находящихся в плазме крови, в сыворотке молока, в яичном белке и др., состоит из альбуминов и глобулинов. Соотношения альбуминов и глобулинов в различных тканях удерживается в определенных границах в норме оно сохраняется и в крови на постоянном уровне. Однако при многих заболеваниях отношение количества находящихся в крови альбуминов к глобулинам, так называемый белковый коэффициент ( уд ) изменяется. Таким образом, определение белкового коэффициента в крови больного может представлять клинический интерес. [c.50]

    Были также найдены отличия и в химическом составе альбуминов и глобулинов. Глобулины содержат гликокол обычно в количестве 3,5%. Содержание гликокола в альбуминах значительно ниже. В альбумине сыворотки крови гликокола даже нет совсем. Но в альбумине молока содержание гликокола доходит уже до 0,4%, а в яичном альбумине — даже до 1,9%, Таким образом, это отличие имеет лишь относительное значение. [c.50]

    Имеются данные о том, что белки плазмы находятся в равновесии с белками тканей иначе говоря, тканевые белки могут быть использованы для образования белков плазмы, и наоборот [590, 591]. Вероятно, это использование в том и другом случае связано с распадом исходного белка и ресинтезом нового белка [592—594]. Согласно этим представлениям, белки плазмы могут служить источником аминокислот для синтеза белков тканей. Не исключена возможность использования при этом пептидных фрагментов. Белки плазмы используются тканями весьма эффективно это можно объяснить, по крайней мере отчасти, тем, что эти белки легко проникают через клеточные мембраны. Альбумин, фибриноген и значительная часть фракции глобулинов, вероятно, синтезируются в печени. Опыты с введением меченых аминокислот лактирующим животным показали, что белки плазмы не являются прямыми предшественниками белков молока [595, 596], поскольку степень включения метки в белки молока значительно превышает степень ее включения в белки плазмы. Подобное же заключение можно сделать относительно синтеза яичного альбумина у кур [597, 598]. Найдено также, что [c.274]

    Альбумины и глобулины очень широко распространены в природе они входят в состав почти всех клеток животных и растений. К альбуминам относятся альбумин яйца, альбумин крови, альбумин молока и т. д. [c.710]

    С физико-химической стороны оба белковые вещества — и альбумин и глобулин — являются ясно выраженными эмульсоидами, в растворе они удерживаются не только силой заряда, но и водной оболочкой. Поэтому после выделения казеина из молока в молочной сыворртке продолжают оставаться и альбумин и глобулин. Между собою они отличаются температурой тепловой денатурации, которая у альбумина ниже, нежели у глобулина, и наступает при 72°. Коагуляцией альбумина нагреванием сыворотки можно отделить его от глобулина, который останется в сыворотке. [c.69]

    К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови [c.194]

    Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин Селка куриного яйца. Таким образом, в белке куриного яйца, I крови, в мускульной ткани находятся и глобулины и альбумины. В отличие от этого в молоке почти не содержится глобулинов. Из глобулинов состоят и многие растительные белки. [c.390]

    Из простых белков следует назвать альбумин и глобулин. К более сложным белкам относятся казеин, кератины и коллагиг, К,азеин — сложный белок, образующийся из казеиногена (важнейшая составная часть молока, творога и сыра) при его сверты- [c.36]

    Раствор молочных альбуминов, К 200 мл снятого молока добавляют равный объем пасыгценного раствора сернокислого аммония, перемешивают и оставляют на 10— 15 мин., после чего фши.труют через складчатый бумажный фильтр. I3 растворе — альбумины, в осадке — глобулины и казеин. [c.6]

    К альбуминам относят протеины, растворимые в дестиллированной воде, типичным представителем которых является альбумин куриного яйца, называемый яичным альбумином. Кроме яичного различают альбумин кровяной сыворотки, находящийся в крови животных, и молочный, называемый лактоальбумином, присутствующий в молоке совместно с казеином и глобулином. [c.191]

    Ход работы,. I. Получение казеина. Дать люлоку отстояться и тщательно снять верхний слой (жир). Снятое молоко разбавить двумя объемами воды и затем при помешивании по каплям осторожно добавить 0,1—0,5%-ную уксусную кислоту до прекращения выделения осадка белка (следует избегать значительного избытка уксусной кисдоты). Осадок казеина отсосать, промыть два-три раза водой и затем спиртом, отжать на воронке под вакуумом и высушить на воздухе. В кислом фильтрате (молочная сыворотка). находятся молочный глобулин и альбумин. Их осадить насыщением фильтрата сернокислым аммонием или кипячением раствора после подкисления. [c.180]

    Кроме этих белков, в молоке были найдены и некоторые другие белки. К ним следует причислить опализин, выделенный из сыворотки женского молока высаливанием хлористым натрием. Имеются также указания на присутствие в молоке белка, похожего на проламин. Однако эти белки (кроме казеиногена, альбумина и глобулина) находятся в молоке в весьма незначительных количествах и в настоящее время мало изучены. [c.319]

    В результате этих исследований было установлено, что частицы многих белков обладают округлой, эллипсоидной формой. Такие белки получили название глобулярных белков (лат. globulus — шарик). К таким белкам относятся главным образом белки, растворимы ев воде или в слабых солевых растворах, например альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, органов и тканей, гемоглобин крови, фермент желудочного сока (пепсин) и др. [c.45]

    Из других белков молока интерес представляют молочные альбумины и глобулины. Белки эти, так же как и казеиноген, отличаются своей несвертываемостью при нагревании до 100° при нейтральной реакции. Однако после небольшого подкисления молочные альбумины и и глобулины, обладающие слабокислым характером, выпадают в осадок. Альбумина содержится в молоке в несколько раз большем количестве, чем глобулина. [c.451]

    Альбумины и глобулины яичного белка, сыво(ротки крови и молока, 01ргаиов и тканей являются белками глобулярного типа и при низких концентрациях студней не образуют. Эти белки в норме ие обладают необходимым условием застудневания. Молекулы их, в отличие от желатины, не имеют резко удлиненной формы и, будучи скрученными в глобулу, практически защищены от атт ракции и взаимодействия гидратационными оболочками. [c.300]

chem21.info

Аллерген f78 - казеин, IgE (ImmunoCAP): База знаний

Аллерген f78 - казеин, IgE (ImmunoCAP)

Количественное определение в крови специфических антител, иммуноглобулинов класса E, появляющихся при наличии аллергической реакции к казеину.

Синонимы русские

Специфический иммуноглобулин класса Е к казеину.

Синонимы английские

Specific immunoglobulin E to the casein, Spec. IgE to the casein (serum).

Метод исследования

Реакция иммунофлюоресценции на трехмерной пористой твердой фазе, ИФЛ (ImmunoCAP).

Единицы измерения

кЕдА/л (килоединица аллергена на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную или капиллярную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

Аллерген – это вещество, вызывающее аллергическую реакцию. Существует огромное количество веществ природного или искусственного происхождения, каждое из которых может стать аллергеном для человека. 

Пищевые аллергены могут быть животного или растительного происхождения. Между собой аллергены различаются по растворимости, ферментативной и температурной стабильности. Особенностью пищевых аллергенов является способность изменять аллергенные свойства в процессе кулинарной обработки. При этом одни пищевые продукты теряют аллергенность, а другие могут стать более опасными для человека. Термическая обработка может приводить к потере родной белковой структуры, но иммуноглобулины класса Е все еще могут реагировать с разрушенными пищевыми белками.

Основной участник аллергической реакции немедленного типа (1-го типа) – иммуноглобулин класса Е (IgE). Для каждого аллергена существует специфический иммуноглобулин Е, целью данного теста является определение аллергической реакции к казеину.

Казеин – это основной белок молока. Он, в свою очередь, состоит из четырех белков, видонеспецифичен, термостабилен и устойчив к кислому pH. Фракция казеина представляет 80 % всех молочных белков. Так как он не является видоспецифичным белком, при аллергии к нему возможна также повышенная чувствительность к молоку других животных и к сырам (поскольку они содержат казеин). Он не теряет своих свойств при кипячении, поэтому при наличии сенсибилизации именно к этому белку необходимо отказаться как от молока, так и от продуктов, в состав которых оно входит.

Аллергия к казеину может проявляться нарушением функции пищеварительной системы (хейлит, гастрит, колит, гастроэнтерит, синдром раздраженной кишки), кожными патологиями (атопический дерматит, крапивница, отек Квинке) и реже нарушениями функции дыхательной системы (аллергический ринит, бронхиальная астма).

Выполнение анализа безопасно для пациента по сравнению с кожными тестами (in vivo), так как исключает контакт с аллергеном. Кроме того, прием антигистаминных препаратов и возрастные особенности не влияют на качество и точность исследования.

Количественное определение специфических IgE-антител позволяет оценить взаимосвязь между уровнем антител и клиническими проявлениями аллергии. Низкие значения этого показателя указывают на низкую вероятность аллергического заболевания, в то время как высокий уровень имеет высокую корреляцию с клиническими проявлениями заболевания. При выявлении высоких уровней специфических IgE возможно предсказать развитие аллергии в будущем и более яркое проявление ее симптомов. Однако концентрация IgE в крови нестабильна. Она меняется с развитием заболевания, с количеством получаемой «дозы» аллергенов, а также на фоне лечения. Рекомендуется повторить исследование при изменении симптомов и при контроле проводимого лечения. О необходимости повторного исследования нужно консультироваться с лечащим врачом.

ImmunoCAP характеризуется высокой точностью и специфичностью: в малом количестве крови обнаруживаются даже очень низкие концентрации IgE-антител. Методика исследования является революционной и основана на иммунофлюоресцентном методе, что позволяет увеличить чувствительность в несколько раз по сравнению с другими анализами. Всемирная организация здравоохранения и Всемирная организация аллергологов признают диагностику с использованием ImmunoCAP как «золотой стандарт», так как она доказала свою точность и стабильность результатов в независимых исследованиях. В Российской Федерации до настоящего момента методика не получила широкого распространения, хотя во всем мире до 80 % анализов на специфические иммуноглобулины класса Е выполняется с помощью ImmunoCAP.

Таким образом, выявление специфических IgE с помощью данной методики выводит аллергодиагностику на качественно новый уровень.

Для чего используется исследование?

Когда назначается исследование?

Что означают результаты?

Референсные значения

Значение показателя,

кЕдА/л

Класс

Уровень аллергенспецифических антител IgE

0 - 0,35

0

Отсутствует

0,351 - 0,69

1

Низкий

0,70 - 3,49

2

Средний

3,5 - 17,49

3

Высокий

17,5 - 49,99

4

Очень высокий

50,0 - 100,0

5

Насыщенно высокий

Больше 100,0

6

Крайне высокий

Причины повышения уровня специфических IgE:

Причины снижения уровня специфических IgE:

При повторном исследовании (в динамике) уровень специфических IgE может снижаться по следующим причинам:

Перекрестные реакции

Перекрестные реакции – это аллергические реакции на одинаковые по структуре компоненты, представленные в составе различных аллергенов. Во избежание необоснованного выполнения ненужных для пациента тестов и для индивидуального выбора возможных перекрестно реагирующих аллергенов необходима консультация врача-аллерголога.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Аллерголог, педиатр, пульмонолог, гастроэнтеролог, терапевт, врач общей практики, ревматолог.

Литература

helix.ru

Белки молока - казеин, лактоальбумин и лактоглобулин

белки молока

В молоке представлены три вида белка - казеин (казеиноген), лактоальбумин и лактоглобулин.

Кроме того, в молоке содержится небольшое количество белка оболочек жировых шариков. Основным белком молока является казеин, которого в молоке 2,7 %, или 81,9 % от общего количества белков молока.

Лактоальбумин содержится в молоке в количестве 0,4 %, что составляет 12,1 % от общего количества белков молока.

Лактоглобулина 0,2 %, или 6 % от общего количества белков молока.

Белки молока выделяются своими связями с фосфорной кислотой и кальцием, а также особенностями коллоидной структуры.

Казеин

Основной белок молока казеин (казеиноген) представляет собой фосфопротеин, в молекуле которого фосфор в виде фосфорной кислоты связан с оксиаминокислотами, образуя сложный эфир с серином, треонином. Кроме того, казеин связан с кальцием молока и образует при этом активный казеин - фосфаткальциевый комплекс. Казеин, находящийся в молоке в виде кальциевой соли, называется казеинатом кальция.

В процессе выпадения сгустка при скисании молока казеинат кальция взаимодействуя о молочной кислотой, распадается на молочнокислый кальций и казеин, выпадающий в виде осадка (значительная часть молочнокислого кальция при этом остается в жидкой части, в сыворотке). Казеин представлен в молоке в нескольких формах - α, β, γ.

Показателем, который в наибольшей степени отличает одну форму казеина от другой, является содержание фосфора. Наибольшее количество фосфора в а-казеине (1 %) ив 10 раз меньше в γ-казеине (0,1 %).

Основной формой казеина является  α-казеин, который составляет 85 % казеина. Важнейшее свойство  α -казеина то, что при свертывании молока в сгусток переходит только  α-форма, тогда как β-, γ-казеин остается в растворе. Аминокислотный состав различных форм казеина приведен в таблице.

Другие белки молока

К прочим белкам молока относятся лактоальбумин, лактоглобулин и белок оболочек жировых шариков. Эти белки отличаются высокой биологической ценностью. Альбумин содержит в своей молекуле значительное количество серы. В нем больше жизненно необходимых аминокислот. По своим физико-химическим свойствам кристаллический лактоальбумин близок к альбумину сыворотки крови.

Как видно из таблицы содержание триптофана, обладающего выраженными ростовыми свойствами, в α-лактоальбумине примерно в 4 раза больше, чем в других белках молока. α-Лактоальбумин отличается высоким содержанием лизина и фенилаланина.

Аминокислотный состав казеина в процентах по Гордону

Аминокислота Казеин (нефракционированный) α-Казеин β-Казеин γ-Казеин
Гликокол (глицин) 2,7 2,8 2,4 1,50
Аланин 3,0 3,7 1,7 2,30
Валин 7,2 6,3 10,2 10,50
Лейцин 9,2 7,9 11,6 12,0
Изолейцин 6,1 6,4 5,5 4,4
Пролин 11,3 8,2 16,0 17,0
Фенилаланин 5,0 4,6 5,8 5,8
Цистин 0,34 0,43 0,0 0,0
Метионин 2,8 2,5 3,4 4,1
Триптофан 1,2 1,5 0,65 1,2
Аргинин 4,1 4,3 3,4 1,9
Гистидин 3,1 2,9 3,1 3,7
Лизин 8,2 8,9 6,5 6,2
Аспарагиновая кислота 7,1 8,4 4,9 4,0
Глютаминовая кислота 22,4 22,5 23,2 22,3
Серин 6,3 6,3 6,8 5,5
Треонин 4,9 4,9 5,1 4,4
Тирозин 6,3 8,1 3,2 3,7

Аминокислотный состав лактоальбумина, лактоглобулина и белка оболочек жировых шариков молока (в процентах)

Аминокислота α-Лактоальбумин β-Лактоглобулин Псевдо-глобулин Энглобулин Белок оболочек жировых шариков
Аргинин 1,2 2,9 3,5 4,9 7,0
Аспарагиновая кислота 18,7 11,4 - - 4,8
Цистин 6,4 2,3 3,0 3,2 1,5
Глицин 3,2 1,4 - - 3,8
Глютаминовая кислота 12,9 19,5 - - 12,9
Гистидин 2,9 1,6 2,1 1,9 3,0
Изолейцин 6,8 8,4 3,1 3,1 5,7
Лейцин 11,5 15,6 9,1 10,4 8,7
Лизин 11,5 11,4 7,2 6,3 5,9
Метионин 1,0 3,2 1,1 1,0 2,1
Фенилаланин 4,5 3,5 3,8 3,6 5,0
Пролин 1,5 4,1 - - 4,7
Серин 4,8 5,0 - - 4,0
Треонин 5,5 5,8 10,1 10,5 6,0
Триптофан 7,0 1,9 2,7 2,4 1,7
Тирозин 5,4 3,8 - - 3,2
Валин 4,6 5,8 9,4 10,4 5,7

Глобулин молока объединяет группу глобулинов β-лактоглобулин, эвглобулин, псевдоглобулин. По своим биологическим свойствам молочные глобулины относятся к веществам, обладающим антибиотическими свойствами, и являются фракцией сывороточных белков, в которую входят антитела. Установлено, что носителями иммунных свойств являются эвглобулин и псевдоглобулин, которые близки к белкам плазмы крови.

В сыворотке молока содержится эвглобулина и псевдоглобулина около 10 % от общего количества белка. Количество иммунных глобулинов резко возрастает в молозиве - до 90 % от общего количества белка сыворотки молока.

dieta.andromore.ru

Влияние обработки | Состав коровьего молока

Нагревание является основным приемом обработки молока, будь то пастеризация, кипячение, сгущение или приготовление сухого молока. Тепловая обработка приводит к определенным изменениям белков молока, включая развертывание полипептидных цепей и разрыв дисульфидных связей. Известно, что после кипячения снижается свертывание и меняются физические свойства молочных белков [53]. Особенно это относится к термолабильным белкам. Лабильность белков к нагреванию можно оценивать по различным критериям; одним из них является иммунологическая реактивность.

Ratner и соавт. [54] удалось сенсибилизировать морских свинок путем кормления их пастеризованным снятым молоком (но не молоком, денатурированным тепловой обработкой). В ряде работ [43, 55, 56] изучались белки подвергнутого тепловой обработке молока и выпущенного в продажу сгущенного молока без сахара. Было обнаружено, что альфа-казеин — термостабильный белок, его антигенные свойства не снижались до тех пор, пока температурный режим не превышал 100°С. Альфа-лактальбумин оказался умеренно термолабильным белком, его антигенные свойства несколько ослабевали при нагревании до 60°С и практически полностью исчезали в процессе приготовления сгущенного молока без сахара. Бета-лактоглобулин лишь частично подвергался денатурации при температуре 100°С, тем самым занимая промежуточное место между альфа-казеином и альфа-лактальбумином. Возможно, что относительная термостабильность бета-лактоглобулина связана с образованием более стабильного комплекса с лактозой [12]. По данным Luz и Todd [57], сывороточный альбумин коровьего молока относится к наиболее термолабильным белкам, в то время как казеин, бета-лактоглобулин и альфа-лактальбумин частично сохраняют свои антигенные свойства в сгущенном молоке без сахара. С помощью имму-нофоретического анализа Hanson и Mansson [16] установили, что казеин устойчив при температуре 120°С в течение 15 мин, бета-лактоглобулин и альфа-лактальбумин устойчивы к нагреванию до 100°С, в то время как сывороточные белки подвергались денатурации уже при 70—80°С. В экспериментах на морских свинках Cole и Dees [58] обнаружили, что белки сыворотки молока частично сохраняют свои антигенные свойства после его тепловой обработки, а альфа-лактальбумин обладает более выраженными антигенными свойствами, чем бета-лактоглобулин.

Saperstein [35] анализировал различные образцы имеющегося в продаже сгущенного молока без сахара и обнаружил, что реакция преципитации с антигенами была положительной в одних образцах и отрицательной в других; эти данные свидетельствуют о том, что денатурация белков молока происходит неравномерно. В той же работе морских свинок подвергали пассивной сенсибилизации антисывороткой к альфа-лактальбумину или бета-лактоглобулину; у животных развивался анафилактический шок в ответ на внутривенное введение им сгущенного молока, разведенного до обычной концентрации. Следовательно, указанные белки частично сохраняли аллергенные свойства в концентрированном молоке.

Исследуя патентованные детские молочные смеси методами реакции преципитации и пассивной кожной анафилаксии, Saperstein и Anderson [59] обнаружили, что ответственные за антигенные свойства структуры молекулы казеина, альфа-лактальбумина и бета-лактоглобулина не инактивируются под влиянием тепловой обработки в процессе изготовления смесей. Сывороточный альбумин коровьего молока был иммунологически неактивным в жидких молочных смесях и активным в сухих смесях. Гамма-глобулин оказался активным только в свежем пастеризованном молоке, т. е. при минимальной тепловой обработке.

Crawford [60], пользуясь двойным пероральным тестом пассивного переноса повышенной чувствительности, установил, что тепловая денатурация жидких или сухих молочных смесей перед их употреблением значительно снижает аллергенные свойства бета-лактоглобулина и альфа-лактальбумина, но не меняет свойств альфа-казеина. С другой стороны, прием пастеризованного молока (снятого или гомогенизированного) часто приводил к появлению реакций на участках, пассивно сенсибилизированных к трем указанным белковым фракциям: альфа-казеину, бета-лактоглобулину или альфа-лактальбумину.

Crawford и Grogan [37] при помощи метода двойной диффузии в геле с кроличьей антисывороткой установили, что денатурированное нагреванием молоко полностью теряло способность реагировать с антисывороткой против альфа-лактальбумина, а активность его по отношению к антисыворотке против альфа-казеина и бета-лактоглобулина резко снижалась. Наряду с этим Nagel и соавт. [61], исследуя чувствительных к молоку больных с положительной реакцией на белки сырого молока, обнаружили, что кожные реакции снижались незначительно, когда проводились пробы с подвергнутым тепловой обработке цельным коровьим молоком, казеином, бета-лактоглобулином или альфа-лактальбумином.

Основываясь на приведенных данных, можно утверждать, что тепловая денатурация коровьего молока не приводит к потере аллергенных свойств белков. По-видимому, больным, чувствительным только к термолабильным белковым фракциям, таким, как сывороточный альбумин или гамма-глобулин, наиболее целесообразно употреблять кипяченое молоко. В таблице 4 суммированы свойства основных белковых фракций молока.

Антигенность казеина после его переваривания трипсином становится значительно ниже, чем до обработки; эти данные были получены на морских свинках методами пассивной кожной анафилаксии и ингибирования реакции преципитации [62]. Изменение антигенных свойств казеина было подтверждено также и тем, что титр гемагглютининов к казеину в сыворотке крови детей, получавших молочные смеси с гидролизатом казеина, был ниже, чем при кормлении обычными детскими смесями [63]. Следует отметить, что в редких случаях аллергенами являются не нативные, а именно переваренные белки молока [64].

Еще в 1911 г. было отмечено, что ультрафиолетовое облучение снижает антигенные свойства белков [65]. Позже было установлено, что гамма-излучение еще эффективнее в этом отношении, но не столь эффективно, как нагревание [37, 53]. Пробы сырого снятого молока, обработанные излучением в 5, 58 и 9.30 Мрад (55 800 и 93 000 Гр), обладали такой же антигенной активностью, что и молоко после нагревания в течение 35 мин до 77°С и 89°С соответственно [53].

www.medical-enc.ru

Что такое казеин? - LifeStyle Fitness

Казеин в переводе с латинского – сыр, название говорит само за себя, его получают из молока.

Молоко содержит два вида белков: 20% сывороточных — (альбумины и глобулины) в растворенном состоянии, и 80% казеиновых, в коллоидном виде, а также молочные жир, сахар и ионы солей. Питательная ценность молока обеспечивается именно содержанием в нем казеина.

Казеин сложный белок, молекулы которого есть сложные полипептиды аминокислот, соединенных между собой в точном соответствии с кодом белкового синтеза, структура которых содержит информацию о свойствах белка. Казеин наделен всеми функциями белков, хотя в большей степени выполняет функцию питания. Содержится в молоке в виде мицелл, сложных комплексов казеина с фосфатом кальция, имеющих сферическую форму с порами, рыхлую структуру.

Казеин биологически ценный белок, содержит 20 аминокислот.

Чем ближе состав аминокислот пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его степень усвояемости. Белки животного происхождения, более ценные, так как для образования одного и того же количества собственных белков, растительных, надо больше, чем животных.

Традиционно спортсмены силового спорта – основные потребители протеина. Чем же полезен для спортсмена данный вид протеина?

«Казеиновый протеин» (protein — белок — англ.), продукт спортивного питания, с высоким содержанием белка — казеина, обогащенного витаминами, сбалансированный по аминокислотному составу, относится к разряду пищевых добавок.

Повышает выносливость организма и тонус мышц, поддерживает энергетический баланс на высоком уровне, является дополнением к основному питанию.

Положительные качества казеина:

1. Натуральный белок животного происхождения;

2. Участвует в синтезе белка мышц, увеличивают мышечную массу;

3. Предотвращает разрушение мышечных волокон, при чрезмерных физических нагрузках;

4. Усиливает катаболизм жира;

5. Гипоаллергенный;

6. Не повышает уровень инсулина в крови и подавляет чувство голода;

7. Не содержит лактозы;

8. Является источником кальция и фосфора;

9. Регулирует азотистый баланс – то есть обмен белков.

10. Медленно усваивается. В желудке под действием пепсина и в присутствии соляной кислоты происходит набухание белков, которые медленно расщепляются на биоактивные пептиды и часть аминокислот. Далее превращение белков происходит в кишечнике, где также под действием уже кишечных ферментов происходит гидролиз белков, образуются различные пептиды и свободные аминокислоты, которые всасываются в кишечнике, затем с кровью разносятся по всем органам и печень, где синтезируются в собственные белки и белки крови. Аминокислоты являются строительным материалом для образования тканевых, мышечных белков, гормонов, ферментов и всех биоактивных соединений. 10% аминокислот распадается с выделением энергии,

«Мицеллярный казеиновый протеин» является лучшей биологической добавкой на основе казеина, это белковый продукт, в котором казеин содержится в виде мицелл, как и в натуральном молоке. Казеин усваивается значительно медленнее сывороточных белков. Более 6 часов после приема, протеин обеспечивает поступление аминокислот в органы, ткани и клетки – мишени, поэтому его считают источником медленных аминокислот с анаболическими свойствами. «Мицеллярный казеиновый протеин» производят из коровьего молока, методом ультрафильтрации, при которой происходит очищение белка от примесей. Его можно применять всем, занимающихся фитнесом, с целью снижения массы тела, так как эта пищевая добавка, не содержит синтетических компонентов, очищена от углеводов и жиров, приостанавливает синтез собственных жировых клеток.

Очень редко возможна индивидуальная непереносимость, проявляющаяся аллергическими реакциями или расстройствами пищеварения, в таких случаях надо принимать ферменты или попробовать уменьшить дозировку протеина.

Вконтакте

Facebook

Twitter

Google+

Одноклассники

Мой мир

E-mail

www.lifestylefitness.ru

Глобулин молока - Справочник химика 21

    Альбумин и глобулин молока. Помимо казеина в молоке находятся другие белковые вещества — альбумин и глобулин. Количество их значительно меньше, нежели казеина, а именно казеина от 2,2 до 3,50/0, альбумина от 0,4 до 0,8%, глобулина 0,1%. Соотношение этих белковых веществ непостоянно, оно колеблется в зависимости от периода дойки. Непосредственно после отела в молоке много альбумина, и он, оказывая значительное действие на коллоиды, мешает коагуляции казеиногена. Такое молоко негодно для получения казеина. По аминокислотному составу перечисленные белковые вещества значительно разнятся друг от друга, как это видно из табл. 7. [c.69]     Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

    Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

    Для получения пластических масс из белковых веществ ни альбумин, ни глобулин молока не могут представлять значительного интереса, во-первых, потому, что их в молоке мало, а во-вторых,—-ввиду высокой пищевой ценности молочного альбумина, содержащего ценную в пищевом отношении аминокислоту—триптофан в очень большом количестве. Высокая гидрофильность также делает их менее ценным сырьем для пластических масс. [c.69]

    B. Белки молока. 1. К 50 жл молока добавляют равный объем воды и затем пе каплям при помешивании 0,2—0,5 мл концентрированной уксусной кислоты до образования хлопьев. Через 5—10 мин смесь фильтруют через полотно (см. пункт А). Фильтрование идет быстро для получения более прозрачного раствора первые, мутные, порции фильтрата пропускают через полотно повторно. Полученный чуть желтоватый прозрачный раствор содержит альбумин и часть глобулина молока, а также молочный сахар (см. опыт 136).  [c.348]

    У молекул большинства изученных глобулярных белков длина малой оси эллипсоида колеблется между 20 и 60, а длина большой оси — между 40 и 200 ангстремами (1 ангстрем= 1/100 ООО ООО см и обозначается А). Отношение большой оси эллипсоида к малой у молекул яичного альбумина, например, приближается к 3, у альбумина и глобулина молока и гемоглобина (лошади) — около 4,5, у глобулина сыворотки крови — около 7,5, у таких же глобулярных белков, как глютелины (белки злаков), — около 11, а у зеина (белок кукурузы) — даже около 20. Следовательно, частицы этих белков имеют скорее веретенообразную, чем округлую форму. Таким образом, объединение названных белков по форме их частиц в общую группу глобулярных белков условно. [c.45]

    Глобулин молока свертывается при нагревании до 75° в слабокислой среде. Высаливается он, как и казеиноген, при полунасыщении раствора сернокислым аммонием (стр. 20). [c.309]

    Глобулины молока [227, 228, 493, 494], плазмы [214, 245, 495—498], семян растений, см. Белки семян, тыквы, см. Белки семян, яичный [3], прочих тканей [499, 500] [c.81]

    Глобулины —слабокислотные белки, не растворимые в воде, но хорошо растворимые в разбавленных нейтральных растворах солей (таких как 5 %-ый раствор хлорида натрия) и в растворах щелочей. Обратимо осаждаются из раствора при его насыщении сульфатом аммония (до 50 %). Содержатся в бобовых и злаковых растениях (главнейшие источники растительных белков для человека), в плазме крови (серумглобулин, фибриноген), в тканях (клеточный глобулин), молоке (лактоглобулин) и яйцах (овоглобулин). [c.549]

    Глобулины служат в растениях главным образом питательным резервным веществом и скапливаются в белках семян (например, эдестин из коно пляного семени, легумин из гороха и Др.). К глобулинам животного происхождения относятся некоторые белки мышечных волокон (миозин), энзимы (пепсин), глобулин крови, глобулин яйца, глобулин молока и т. д. [c.710]

    Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, но растворяются в разбавленных солевых растворах, осаждаются в полунасыщенном растворе сернокислого аммония, а также при разведении их растворов больщим количеством воды и при диализе. К глобулинам относятся эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солп, и псевдоглобулины, способные растворяться в чистой воде. Наиболее распространенные представители фибриноген плазмы крови, глобулины сыворотки крови (а-, 5-, -глобулины), среди углобулинов — антитела, вырабатываемые животнкм организмом в процессе иммуногенеза, овоглобулин из яичного желтка, глобулины молока (лактоглобулин), глобулины мышечной ткани. В растительном мире глобулины составляют большую часть белка многих семян, особенно бобовых и масличных культур. [c.53]

    Получение белков в кристаллическом виде не всегда еще 1 арантирует выделение индивидуальных белков, так как иногда несколько близких друг к другу по своим свойствам белковых веществ кристаллизуются вместе с образованием кристаллов общей для них формы. В этих случаях кристаллические белки представляют собою смеси или комплексы, состоящие из нескольких индивидуальных белков. Так, например, установлено, чтс> кристаллический миоген, выделенный из мышц, включает несколько индивидуальных белков. Неоднородными по своему химическому составу ока зались кристаллический р-глобулин молока и некоторые иные препараты кристаллических белков. Неоднородность состава препаратов кристаллических белков устанавливается физико-химическими методами (например, методом электрофореза, ультрацентрифугированием), а также изучением их биологических особенностей. Так, например, установлено, что кристаллический миоген обладает активностью нескольких ферментов. Учитывая специфичность действия ферментов, следует считать, что кристаллы мио-гена представлены не одним всего, а несколькими индивидуальными белками. [c.35]

chem21.info


Смотрите также