Рогачевъ / Молоко концентрированное цельное 8,6%

0.0160301222 c

Та самая! Настоящая! Обалденная! Видео внутри Покупка

Настоящая сгущенка из Беларуси Коллекция

Молоко концентрированное цельное 8,6%

Молоко концентрированное стерилизованное цельное 8.6% 300гр.
Республика Беларусь ОАО «Рогачевский МКК» Читать дальше

81 р

Артикул

001

Организатор

Sandra_Max 19. 1

Бренд

Рогачевъ

Задать вопрос

Найти отзывы
Защита покупателя

Молоко концентрированное стерилизованное цельное 8.6% 300гр.
Республика Беларусь ОАО «Рогачевский МКК»

Задать вопрос

ОАО «Рогачевский МКК» ежегодно подтверждает звание «Лучшее предприятие», получает награды Министерства сельского хозяйства Российской Федерации за высокое качество выпускаемой продукции.

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Перейти в покупку

Показать все отзывы покупки

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Мясные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Мясные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Перейти в категорию «Мясные консервы»

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Молоко сгущенное цельное 8,5% ГОСТ

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Молоко сгущенное цельное 8,5% ГОСТ

Перейти в категорию «Молочные консервы»

Показать все отзывы

Промо

Оптовые цены! Сладости со всего Мира Очень быстрая доставка

Отправка до 3 дней

Кубанские ароматные специи и приправы

Активна ещё 2 дняДоставка с 18 января 2023

Кофе Вьетнам . Mutti, масло оливковое! Соусы к сыру

Активна ещё 1 деньДоставка с 8 декабря

Всё для создания кулинарных и кондитерских шедевров

Активна ещё 15 днейДоставка с 29 января 2023

Твоя ПП-покупка! Продуктовая полезная

Отправка до 3 дней

Что такое 100sp —

совместные покупки

Как работает сайт

Как сделать

заказ

Для новичков

Как оплатить

заказ

Способы оплаты

Как получить

заказ

Способы доставки

Совместная покупка продукты питания во Владивостоке Консервы в ассортименте Молочные консервы

Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.

6%, 300 г

Достоинства

Недостатки

Комментарий

Оценка

Принимаю условия
предоставления данных.

• произведено по ГОСТу
• жирность 8. 6 %

Средний рейтинг Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.6%, 300 г — 3,5

Всего известно о 2 отзывах о Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.6%, 300 г

Ищете положительные и негативные отзывы о Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.6%, 300 г?

Из 11 источников мы собрали 2 отрицательных, негативных и положительных отзывов.

Мы покажем все достоинства и недостатки Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.6%, 300 г выявленные при использовании пользователями. Мы ничего не скрываем и размещаем все положительные и отрицательные честные отзывы покупателей о Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.6%, 300 г, а также предлагаем альтернативные товары аналоги. А стоит ли покупать — решение только за Вами!

Самые выгодные предложения по Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.

6%, 300 г

Отзывы про Молоко концентрированное Рогачевский молочноконсервный комбинат цельное стерилизованное 8.6%, 300 г

Информация об отзывах обновлена на 03.12.2022

Написать отзыв

Владимир Богатырев, 09.06.2020

Достоинства: вообще товар не доставили-так как его не было в наличии

Имя скрыто, 03.06.2019

Комментарий: Достоинства:
Вкусное и приятное молочко!!! С кофе просто обалденно!

Недостатки:
Нет

Общие характеристики
Тип	молоко концентрированное
Произведено по ГОСТу	да
Стандарты производства	ГОСТ Р 54666-2011, ТИ BY 400046241. 126-2013
Жирность	8.6 %
Упаковка	жестяная банка
Вес	300 г
Энергетическая ценность в 100 г	140 ккал
Белки в 100 г	7 г
Жиры в 100 г	8.6 г
Углеводы в 100 г	9.5 г
Состав	молоко нормализованное, стабилизатор (фосфат натрия)
Дополнительная информация	срок годности без нарушения целостности упаковки 12 месяцев; хранить при температуре воздуха от 0° до +10°С и относительной влажности воздуха не более 85%; перед употреблением встряхнуть; после вскрытия упаковки продукт хранить при температуре от 0° до +6°С; не рекомендуется хранить в открытой жестяной таре
Дополнительно
Срок годности	365 дн.

Производители

• Алексеевское16
• Главпродукт9
• Молочная страна8
• Волоконовское8
• ЛюбиМое Молоко7
• Густияр7
• Рогачевский молочноконсервный комбинат7
• Коровка из Кореновки6
• Сгустёна6
• Молочный союз5
• Бела Слада5
• Глубокое4
• Донская кухня4
• Тяжин4
• Вологодские молочные продукты4
• СССР3
• Любимая классика3
• РУСЛАДА3
• Славянка3
• Fitelle2
• Вологодский молочный комбинат2
• Немарочный ГОСТ2
• СКЗ2
• Советское2
• Любавинка2
• Кезский сырзавод2
• Карламанский продукт1
• Белгородское молоко1
• Ирбитский молочный завод1
• Globus1
• Простой выбор1
• Назаровское молоко1
• Семёнишна1
• King Island1
• Fine Life1
• Кондитерская Прохорова1
• Простоквашино1
• Фили Бейкер1
• Сладеж1
• METRO Chef1
• Союзконсервмолоко1
• Алексеевский1
• Совок1
• DEP1

Показать еще

Состав изоформ и экспрессия генов белков толстых и тонких филаментов в поперечнополосатых мышцах мышей после 30-суточного космического полета

1. Деспланш Д. Структурно-функциональные адаптации скелетных мышц к невесомости. Международный журнал спортивной медицины . 1997;18(4):S259–S264. doi: 10.1055/s-2007-972722. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2. Григорьев А. И., Козловская И. Б., Шенкман Б. С. Роль опорных афферентов в организации тонической мышечной системы. Российский физиологический журнал . 2004;90(5):508–521. [PubMed] [Google Scholar]

3. Fitts R.H., Riley D.R., Widrick J.J. Функциональная и структурная адаптация скелетных мышц к микрогравитации. Журнал экспериментальной биологии . 2001;204(18):3201–3208. [PubMed] [Google Scholar]

4. Ohira Y., Yoshinaga T., Nomura T., et al. Влияние гравитационной разгрузки на размер мышечных волокон, фенотип и число миоядер. Достижения в области космических исследований . 2002;30(4):777–781. дои: 10.1016/S0273-1177(02)00395-2. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5. Ikemoto M., Nikawa T., Takeda S., et al. Полет космического корабля «Шаттл» (STS-90) усиливает деградацию тяжелой цепи миозина крысы в ​​связи с активацией убиквитин-протеасомного пути. Журнал FASEB . 2001;15(7):1279–1281. [PubMed] [Google Scholar]

6. Талмадж Р. Дж., Рой Р. Р., Эдгертон В. Р. Распределение изоформ тяжелой цепи миозина в мышечных волокнах камбаловидной мышцы, не несущих весовой нагрузки. Журнал прикладной физиологии . 1996;81(6):2540–2546. [PubMed] [Google Scholar]

7. Ohira Y., Yoshinaga T., Ohara M., et al. Миоядерный домен и фенотип миозина в камбаловидной мышце человека после постельного режима с нагрузкой или без нее. Журнал прикладной физиологии . 1999; 87 (5): 1776–1785. [PubMed] [Google Scholar]

8. Гасникова Н. М., Шенкман Б. С. Влияние подвешивания задних конечностей крысы на сарколеммальный дистрофин и его чувствительность к механическим повреждениям. Журнал гравитационной физиологии . 2005;12(1):P125–P126. [Академия Google]

9. Нара С., Хачисука К., Фурукава Х., Дои Ю., Кудо Х., Фудзимото С. Дезорганизация сотового иммунореактивного паттерна десмина и плектина в атрофическом камбаловидном мышечном волокне крысы, вызванная подвешиванием задних конечностей. Гистология и гистопатология . 2002;17(2):427–436. [PubMed] [Google Scholar]

10. Шенкман Б. С., Подлубная З. А., Вихлянцев И. М. и др. Сократительные характеристики и саркомерные белки цитоскелета волокон камбаловидной мышцы человека при разгрузке мышц: роль механической стимуляции с опорной поверхности. Биофизика . 2004;49(5):807–815. [Google Scholar]

11. Toursel T., Stevens L., Granzier H., Mounier Y. Пассивное напряжение волокон скелетной камбаловидной мышцы крысы: влияние условий разгрузки. Журнал прикладной физиологии . 2002;92(4):1465–1472. [PubMed] [Google Scholar]

12. Шенкман Б. С., Немировская Т. Л., Белозерова И. Н. и др. Воздействие агента, связывающего Ca ²⁺ , на ненагруженную камбаловидную мышцу крысы: морфология мышц и содержание саркомерного тайтина. Журнал гравитационной физиологии . 2002;9(1):P139–P140. [PubMed] [Google Scholar]

13. Удака Дж., Омори С., Теруи Т. и др. Преимущественная потеря гигантского белка титина, вызванная неупотреблением, снижает мышечную активность из-за аномальной саркомерной организации. Журнал общей физиологии . 2008;131(1):33–41. doi: 10.1085/jgp.200709888. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14. Газенко О. Г., Генин А. М., Ильин Е. А., Оганов В. С., Серова Л. В. Адаптация к невесомости и ее физиологические механизмы (результаты экспериментов на животных на борту биоспутников) Физиолог . 1980; 23 (дополнение 6): S11–S15. [PubMed] [Google Scholar]

15. Савик З. Ф., Рохленко К. Д. Ультраструктура сосудов и мышечных волокон в скелетных мышцах крыс, летающих на биоспутниках «Космос-605» и «Космос-782». Космическая Биология и Авиакосмическая Медицина . 1981;15(5):78–83. [PubMed] [Google Scholar]

16. Riley D.A., Ellis S. , Giometti C.S., et al. Повреждения мышечных саркомеров и тромбозы после космического полета и разгрузки суспензии. Журнал прикладной физиологии . 1992;73(2, приложение):33S–43S. [PubMed] [Google Scholar]

17. Riley D.A., Ellis S., Slocum G.R., et al. Изменения в скелетных мышцах космических крыс SLS-1 и SLS-2 в полете и после полета. Журнал прикладной физиологии . 1996;81(1):133–144. [PubMed] [Google Scholar]

18. Riley D.A., Bain J.L.W., Thompson J.L., et al. Уменьшение плотности и длины тонких филаментов в атрофических камбаловидных мышечных волокнах человека после космического полета. Журнал прикладной физиологии . 2000;88(2):567–572. [PubMed] [Google Scholar]

19. Perhonen M.A., Franco F., Lane L.D., et al. Сердечная атрофия после постельного режима и космического полета. Журнал прикладной физиологии . 2001;91(2):645–653. [PubMed] [Google Scholar]

20. Баранска В., Скопиньски П., Каплански А. Морфометрическая оценка миокарда крыс, летающих на биоспутнике Космос-1887. Материа Медика Полона . 1990;22(4):255–257. [PubMed] [Академия Google]

21. Гольдштейн М.А., Эдвардс Р.Дж., Шретер Дж.П. Морфология сердца после условий микрогравитации во время КОСМОС 2044. Журнал прикладной физиологии . 1992;73(2, приложение): 94С–100С. [PubMed] [Google Scholar]

22. Филпотт Д. Э., Попова И. А., Като К., Стивенсон Дж., Микель Дж., Сапп В. Морфо-биохимическое исследование ткани сердца крысы Cosmos 1887: часть I — ультраструктура. Журнал FASEB . 1990;4(1):73–78. [PubMed] [Академия Google]

23. Лю З.-Х., Ма Т.-М., Ян Х.-Х., У Д.-В., Ван Д.-С., Чжан С.-Дж. Влияние моделируемой микрогравитации на экспрессию и распределение белка кардиального щелевого соединения CX43. Космическая медицина и медицинская техника . 2003;16(6):448–451. [PubMed] [Google Scholar]

24. Ю З.-Б., Чжан Л.-Ф., Джин Ж.-П. Протеолитическое Nh3-концевое укорочение сердечного тропонина I, которое активируется в моделируемой микрогравитации. Журнал биологической химии . 2001;276(19): 15753–15760. doi: 10.1074/jbc.m011048200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25. Шумилина Ю. В., Вихлянцев И. М., Подлубная З. А., Козловская И. Б. Изоформный состав белков миозиновых филаментов сердечной мышцы монгольских песчанок ( Meriones unguiculatus ) после космического полета. Доклады биохимии и биофизики . 2010;430(1):14–16. doi: 10.1134/s1607672910010059. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Вихлянцев И. М., Окунева А. Д., Шпагина М. Д. и соавт. Изменение изоформного состава, структуры и функциональных свойств тайтина монгольской песчанки ( Meriones unguiculatus ) сердечная мышца после космического полета. Биохимия . 2011;76(12):1312–1320. doi: 10.1134/s0006297911120042. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Огнева И. В., Максимова М. В., Ларина И. М. Структура коркового цитоскелета в волокнах мышечных клеток мыши после 30-суточного космического полета на борту биоспутника БИОН-М1. Журнал прикладной физиологии . 2014;116(10):1315–1323. doi: 10.1152/japplphysiol.00134.2014. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

28. Донлин Л. Т., Андресен С., Джаст С. и др. Smyd2 контролирует цитоплазматическое метилирование лизина Hsp90 и организацию миофиламентов. Гены и развитие . 2012;26(2):114–119. doi: 10.1101/gad.177758.111. [Статья PMC free] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Андреев-Андриевский А., Попова А., Бойл Р. и соавт. Мыши в космическом полете Бион-М 1: подготовка и отбор. ПЛОС ОДИН . 2014;9(8) doi: 10.1371/journal.pone.0104830.e104830 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Тацуми Р., Хаттори А. Обнаружение гигантских миофибриллярных белков коннектин и небулин с помощью электрофореза в 2% полиакриламидных пластинчатых гелях, усиленных агарозой. Аналитическая биохимия . 1995;224(1):28–31. doi: 10.1006/abio.1995.1004. [PubMed][CrossRef][Google Scholar]

31. Вихлянцев И. М., Подлубная З. А. Новые изоформы тайтина (коннектина) и их функциональная роль в поперечнополосатых мышцах млекопитающих: факты и предположения. Биохимия . 2012;77(13):1515–1535. [PubMed] [Академия Google]

32. Granzier H.L.M., Wang K. Гель-электрофорез гигантских белков: солюбилизация и окрашивание серебром тайтина и небулина из отдельных сегментов мышечных волокон. Электрофорез . 1993;14(1-2):56–64. doi: 10.1002/elps.1150140110. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Тикунов Б. А., Суини Х. Л., Рим Л. С. Количественный электрофоретический анализ тяжелых цепей миозина в одиночных мышечных волокнах. Журнал прикладной физиологии . 2001; 90 (5): 1927–1935. [PubMed] [Академия Google]

34. Laemmli U.K. Расщепление структурных белков при сборке головки бактериофага Т4. Природа . 1970; 227(5259):680–685. дои: 10.1038/227680a0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Towbin H., Staehelin T., Gordon J. Электрофоретический перенос белков из полиакриламидных гелей на листы нитроцеллюлозы: процедура и некоторые приложения. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 1979;76(9):4350–4354. doi: 10.1073/pnas.76.9.4350. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

36. Borbély A., Falcao-Pires I., Van Heerebeek L., et al. Гипофосфорилирование жесткой изоформы тайтина N2B повышает напряжение покоя кардиомиоцитов в поврежденном миокарде человека. Исследование кровообращения . 2009;104(6):780–786. doi: 10.1161/CIRCRESAHA.108.193326. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37. Livak K.J., Schmittgen T.D. Анализ данных относительной экспрессии генов с использованием количественной ПЦР в реальном времени и метода 2-ΔΔCT. Методы . 2001;25(4):402–408. doi: 10.1006/meth.2001.1262. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38. Somerville L.L., Wang K. Саркомерный матрикс поперечно-полосатой мышцы: in vivo фосфорилирование тайтина и небулина в мышце диафрагмы мыши. Архив биохимии и биофизики . 1988;262(1):118–129. doi: 10.1016/0003-9861(88)-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39. Gregorio C.C., Granzier H., Sorimachi H., Labeit S. Сборка мышц: титаническое достижение? Текущее мнение по клеточной биологии . 1999;11(1):18–25. doi: 10.1016/s0955-0674(99)80003-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40. Krüger M., Linke W. A. ​​Протеинкиназа-A фосфорилирует титин в сердечной мышце человека и снижает пассивное напряжение миофибрилл. Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 2006;27(5–7):435–444. doi: 10.1007/s10974-006-9090-5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41. Sandonà D., Desaphy J.-F., Camerino G.M., et al. Адаптация скелетных мышц мыши к длительной микрогравитации в миссии MDS. ПЛОС ОДИН . 2012;7(3) doi: 10.1371/journal.pone.0033232.e33232 [бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42. Охира Т., Охира Т., Кавано Ф. и др. . Влияние уровней гравитационной нагрузки на экспрессию белков, связанных с метаболическими и/или морфологическими свойствами мышц шеи мыши. Физиологические отчеты . 2014;2(1) doi: 10.1002/phy2.183.e00183 [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

быстрых камбаловидных волокон трех линий мышей. Журнал прикладной физиологии . 2003;95(6):2425–2433. [PubMed] [Google Scholar]

44. Criswell D. S., Booth F. W., DeMayo F., Schwartz R. J., Gordon S. E., Fiorotto ML. Сверхэкспрессия IGF-I в скелетных мышцах трансгенных мышей не предотвращает атрофию, вызванную разгрузкой. Американский журнал физиологии — эндокринология и метаболизм . 1998;275(3):E373–E379. [PubMed] [Google Scholar]

45. Хансен Г., Мартинюк К. Дж. Б., Белл Г. Дж., Маклин И. М., Мартин Т. П., Путман С. Т. Влияние космического полета на содержание тяжелых цепей миозина, морфологию волокон и активность сукцинатдегидрогеназы в диафрагме крыс. Архив Пфлюгера . 2004;448(2):239–247. doi: 10.1007/s00424-003-1230-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

46. Harrison B.C., Allen D.L., Girten B. , et al. Адаптация скелетных мышц к воздействию микрогравитации у мышей. Журнал прикладной физиологии . 2003;95(6):2462–2470. [PubMed] [Google Scholar]

47. Окунева А. Д., Вихлянцев И. М., Шпагина М. Д. и др. Изменение состава изоформ тяжелых цепей тайтина и миозина в скелетных мышцах монгольской песчанки ( Meriones unguiculatus ) после 12-дневного космического полета. Биофизика . 2012;57(5):581–586. doi: 10.1134/s0006350912050144. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Hunter R.B., Kandarian S.C. Нарушение гена Nfkb1 или Bcl3 ингибирует атрофию скелетных мышц. Журнал клинических исследований . 2004;114(10):1504–1511. doi: 10.1172/jci200421696. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49. Tidball J.G., Spencer M.J. Экспрессия трансгена кальпастатина замедляет атрофию мышц и устраняет изменения в экспрессии изоформы миозина при неиспользовании мышиных мышц. Журнал физиологии . 2002;545(3):819–828. doi: 10.1113/jphysiol.2002.024935. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

50. Шенкман Б. С., Немировская Т. Л. Кальций-зависимые сигнальные механизмы и ремоделирование камбаловидных волокон при гравитационной разгрузке. Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 2008;29(6-8):221–230. doi: 10.1007/s10974-008-9164-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51. Мухина А. М., Железнякова А. В., Китина И. Н., Шенкман Б. С., Немировская Т. Л. NFATc1 и сдвиг изоформ тяжелых цепей миозина от медленного к быстрому при функциональной разгрузке m. камбаловидная. Биофизика . 2006;51(5):918–923. [PubMed] [Google Scholar]

52. Pandorf C.E., Haddad F., Wright C., Bodell P.W., Baldwin K.M. Дифференциальные эпигенетические модификации гистонов в генах тяжелых цепей миозина в быстрых и медленных волокнах скелетных мышц и в ответ на мышечную нагрузку. разгрузка. Американский журнал физиологии — клеточная физиология . 2009;297(1):C6–C16. doi: 10.1152/ajpcell.00075.2009. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53. Болдуин К.М., Хаддад Ф., Пандорф С.Е., Рой Р.Р., Эдгертон В.Р. Изменения мышечной массы и сократительного фенотипа в ответ на модели разгрузки: роль транскрипции /претрансляционные механизмы. Границы физиологии . 2013;4(статья 284) doi: 10.3389/fphys.2013.00284. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

54. Липец Е. Н., Пономарева Е. В., Огнева И. В. и др. Сократительные свойства волокон и белков цитоскелета мышц задних конечностей песчанки после космического полета. Авиакосмическая и Экологическая Медицина . 2009;43(3):34–39. [PubMed] [Google Scholar]

55. Goll D.E., Neti G., Mares S.W., Thompson V.F. Миофибриллярный белковый обмен: протеасомы и кальпаины. Журнал зоотехники . 2008;86(14) дополнение:E19–E35. [PubMed] [Академия Google]

56. Эннс Д. Л., Раастад Т., Угельстад И., Белкастро А. Н. Активность кальпаина/кальпастатина и модели истощения субстрата во время разгрузки и повторного взвешивания задних конечностей в скелетных мышцах. Европейский журнал прикладной физиологии . 2007;100(4):445–455. doi: 10.1007/s00421-007-0445-4. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57. Ingalls C.P., Warren G.L., Armstrong RB. Внутриклеточные переходные процессы Ca ²⁺ в камбаловидной мышце мыши после разгрузки и перезагрузки задних конечностей. Журнал прикладной физиологии . 1999;87(1):386–390. [PubMed] [Google Scholar]

58. Горовиц Р., Кемпнер Э. С., Бишер М. Э., Подольский Р. Дж. Физиологическая роль титина и небулина в скелетных мышцах. Природа . 1986; 322 (6084): 160–164. [PubMed] [Google Scholar]

59. Ottenheijm C.A.C., Granzier H., Labeit S. Саркомерный белок небулин: еще один многофункциональный гигант, отвечающий за оптимизацию мышечной силы. Границы физиологии . 2012;3(37) doi: 10.3389/fphys.2012.00037. Article 37 [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60. Вихлянцев И. М., Подлубная З. А. Фосфорилирование белков цитоскелета саркомера как адаптивный фактор торможения сократительной активности мышц в гибернации. Биофизика . 2003;48(3):471–476. [Google Scholar]

61. Muhle-Goll C., Habeck M., Cazorla O., Nilges M., Labeit S., Granzier H. Структурные и функциональные исследования fn3-модулей титина выявили законсервированные поверхностные паттерны и связывание с миозином S1. — возможная роль в механизме Франка-Старлинга сердца. Журнал молекулярной биологии . 2001;313(2):431–447. doi: 10.1006/jmbi.2001.5017. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

62. Портниченко А. Г., Розова К. В., Василенко М. И., Мубенко О. О. Возрастные различия ультраструктурных изменений миокарда после гипоксического прекондиционирования и ишемии-реперфузии изолированного сердца у крыс. Физиологический журнал . 2007;53(4):27–34. (украинский) [PubMed] [Google Scholar]

Покупка кислоты азотной неконцентрированной

Покупка кислоты азотной неконцентрированной

БеларусьОбъявление о проведении торгов на закупку Кислоты азотной неконцентрированной. Идентификатор тендера: 57629860, он закрывается 29 сентября 2021 года.

Главная >
Тендеры >
Покупка Кислоты азотной неконцентрированной

100% безопасные платежи

• Страна: Беларусь
• Резюме: Покупка кислоты азотной неконцентрированной
• BYT Ref No: 57629860
• Крайний срок: 29 сентября 2021 г.
• Конкурс: ICB
• Финансист: Самофинансирование
• Право собственности покупателя: —
• Сумма тендера: 220000
• Тип уведомления: Тендер
• Документ № №: 2021-930894
• Данные покупателя:

Покупатель: ОТКРЫТОЕ АКЦИОНЕРНОЕ ОБЩЕСТВО «РОГАЧЕВСКИЙ МОЛОЧНЫЙ КОМБИНАТ»
Открытое акционерное общество «РОГАЧЕВСКИЙ МОЛОЧНЫЙ КОМБИНАТ»
Республика Беларусь, Гомельская область, г. Рогачев, 247671, ул. Кирова, 31
400046241
Рубисов Сергей Евгеньевич, +375 2339 41470, тендер@rmkk.by
Электронная почта:[email protected]

• Описание:
• Закупка кислоты азотной неконцентрированной
  Общая ориентировочная цена закупки: 220 000 руб.
  Отрасль: Химия Кислоты/спирты
  Краткое описание предмета закупки: Закупка кислоты азотной неконцентрированной
  Дата и время совершения сделки предложения: 29.09.2021
• Документы:

  Уведомление о тендере

Если вы зарегистрированы, пожалуйста, войдите в систему, чтобы просмотреть полную информацию об этом объявлении о тендере:

НАЖМИТЕ ЗДЕСЬ ДЛЯ ВХОДА

Категория тендера

BelarusTenders Особенности

Свежие и проверенные Тендеры из Беларуси. Находите, ищите и фильтруйте тендеры/запросы предложений/запросы предложений/запросы предложений/запросы предложений/аукционы, опубликованные правительством, предприятиями государственного сектора (PSU) и частными организациями.