Ангиогенин молока – активная основа лечебных средств

BREAKING NEWS

• 21-я Международная выставка оборудования для производства молока и молочной продукции
• Что происходит на отечественном рынке молочных заквасок
• Призеры выставки WorldFood Moscow–2022
• Антибиотики и молоко: нормативная база и ее применение
• Контроль ингибирующих веществ как фактор безопасности молока
• Ситуация на рынке молока: есть ли потенциальные точки роста?
• Новые угрозы, новые возможности
• Разумная модернизация для достижения новых коммерческих задач
• Цифровая маркировка: изменение правил
• Реклассификация культур термофильных молочнокислых палочек

GMT+2 03:18

Автор: Комолова Г.С., Тихомирова Н.А., Андреев О. И.21 сентября, 2017Tags:

Печать Email

Показаны перспективы использования полифункционального белка ангиогенина, который содержится в коровьем молоке, в качестве основы в терапевтических и косметических препаратах.

• Previous

  Жирнокислотный состав монгольских молочных продуктов

• Next

  Белковый продукт из вторичного молочного сырья

1. Призеры выставки WorldFood Moscow–2022

2. Антибиотики и молоко: нормативная база и ее применение

3. Контроль ингибирующих веществ как фактор безопасности молока

4. Ситуация на рынке молока: есть ли потенциальные точки роста?

5. Новые угрозы, новые возможности

Читать далее. ..Архив номеровВыберите год2022202120202019201820172016201520142013201220112010200920082007200620052004Выберите номер№11№10№9№8№ 7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№ 8№ 7№ 6№5№4№ 3№2№ 1Выберите номер№ 12№11№ 10№ 9№ 8№ 7№ 6№ 5№ 4№ 3№ 2№ 1Выберите номер№ 12№ 11№10№9№ 8№ 7№ 6№ 5№4№3№ 2№1Выберите номер№12№11№ 10№ 9№ 8№ 7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№ 12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№12№11№10№9№8№7№6№5№4№3№2№1Выберите номер№1Выберите номер№5№4№3№2№1

1. На фестивале «Сыр! Пир! Мир!» выбрали лучший сыр России

2. Российское производство сливочного масла и спредов в 2021 г.

3. Осознанный подход к производству спредов

4. Новые возможности управления качеством спреда

5. Потребители достаточно высоко оценивают сыр российского производства

Читать далее. ..Архив номеровВыберите год2022202120202019201820172016201520142013201220112010200920082007200620052004Выберите номер№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№ 4№ 3№2№1Выберите номер№3№6№ 5№4№ 2№ 1Выберите номер№ 6СиМ №5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№6№5№4№3№2№1Выберите номер№1№2№3№4№5№6

Ресурсы вторичного сырья для создания инновационной продукции | рубрика Технологии

К приоритетным направлениям «Стратегии повышения качества пищевой продукции в РФ до 2030 г.» относятся обеспечение полноценного питания, профилактика заболеваний, увеличение продолжительности и повышение качества жизни населения, стимулирование развития производства и обращения на рынке пищевой продукции надлежащего качества.

Для молочной промышленности, на долю которой приходится широкий спектр и высокий удельный вес продуктов специализированного назначения, весьма актуально не только использование биологически активных веществ, но и их получение из вторичного молочного сырья. Особенно актуально на современном этапе получение минорных биологически активных белков в виде комплексов, в состав которых они входят в натуральном молоке.

Минорные и биологически активные вещества пищи – это природные вещества пищи установленной химической структуры, которые присутствуют в ней в миллиграммовых и микрограммовых количествах, не являются эссенциальными пищевыми веществами, однако играют важную и доказанную роль в адаптационных реакциях организма, поддержании здоровья, т.е. имеют установленное физиологическое действие на организм человека [1]. Наиболее хорошо изучены в рамках научной школы академика И.А. Рогова белки защитного комплекса молока (иммуноглобулины четырех классов (IgG. IgA, IgM, IgE), ангиогенин, лактоферрин, лактопероксидаза, лизоцим и их пептиды).

Ангиогенин молока – полифункциональный белок, представитель суперсемейства панкреатических рибонуклеаз. Известны три молекулярные формы ангиогенина молока: ангиогенин-1 (молекулярная масса 14,5 кДа), ангиогенин-2 (молекулярная масса ~20 кДа), лактогенин (молекулярная масса ~17 кДа). Структура ангиогенина обладает в отношении первичной структуры высокой гомологией с панкреатической РНКазой А [2], но существенно отличается от нее биологической функцией [3]. На данный период отечественными и зарубежными учеными достаточно полно описаны биологические свойства ангиогенина, основными из которых принято считать следующие: он – фактор роста кровеносных сосудов, иммуномодулятор; оказывает бактериостатическое действие; восстанавливает кристаллическую структуру крови, обусловленную нарушениями при патологиях, ингибирует синтез меланина в животной клетке, ингибирует in vitro дегрануляцию полиморфоядерных лейкоцитов (ПМЯЛ). Ангиогенин обладает специфическим свойством – цитотоксичностью. При этом ангиогенин – белок острой фазы, который вырабатывается печенью и при стрессе выбрасывается в кровяное русло вместе с другими белками острой фазы [4].

Ангиогенин – открытие конца ХХ в. Впервые белок ангиогенин был выделен в 1985 г. из культуральной среды клеток человека в Гарвардском университете США. В 1987 г. Р. Шапиро выделил ангиогенин из плазмы сыворотки крови человека, а в 1988 г. Бонд и Велли выделили ангиогенин из сыворотки крови быка. Позже он был обнаружен в коровьем молоке. Выделенный белок получил название ангиогенин от греческого слова angion – кровеносный сосуд, так как обладает способностью активно индуцировать ангиогенез – рост кровеносных сосудов (рис. 1). За последние 10 лет в результате активных исследований отечественных и зарубежных ученых определены его биохимические свойства, биологическая активность и фармакологическое действие [5, 6]. Ангиогенин оказывает биологическое и ферментативное действие уже в нанограммовых количествах. Ангиогенин – активный фактор роста, введенный в ткань с недостаточным кровоснабжением, он вызывает индуцирование роста кровеносных сосудов вплоть до возвращения ткани к нормальному состоянию. Для получения ангиогенина могут быть использованы рекомбинантные и природные источники. Рекомбинантные источники получены на основе естественного или синтезированного гена ангиогенина человека. Природные источники – плазма крови человека и быка, молоко млекопитающих. На наш взгляд, наиболее перспективным природным источником ангиогенина является вторичное молочное сырье (обезжиренное молоко, сыворотка и т.п.), которое по содержанию ангиогенина превосходит другие источники в десятки и сотни раз и при этом имеет самую низкую стоимость и большие ресурсы [7].

Ангиогенин, как активный ангиогенетик и иммуномодулятор, является предметом исследования ряда научных школ США, Германии, Японии. Эти изыскания в основном направлены на изучение рекомбинантного ангиогенина и использования его исключительно в медицинских целях.

В отличие от зарубежных школ, учеными отечественной научной школы, возглавляемой академиком д. т. н., проф. И.А. Роговым, впервые поставлена и решена важнейшая научная, практическая и социальная задача получения ангиогенина из вторичного молочного сырья и использования молочного ангиогенина не только в медицинских целях, но и в пищевых [8].

Известные источники ангиогенина разделены на природные и рекомбинатны. К числу первых относятся культуральная среда клеток карциномы человека Нт-29 и плазма крови, а также коровье молоко и вторичное молочное сырье. Рекомбинантные источники сконструированы при использовании генно-инженерной техники на основе естественного или синтезированного гена ангиогенина человека.

Ангиогенин содержится во многих физиологических жидкостях, а именно в молоке млекопитающих, сыворотке крови, околоплодной жидкости. В коровьем молоке и продуктах его переработки, в зависимости от зоотехнических факторов, режимов технологического процесса и других факторов, его содержится от 1 до 10 мг/л.

Содержание ангиогенина в различных видах молочного сырья, по данным Н.А. Тихомировой, и в детском питании, по данным И.И. Ионовой, представлено в табл. 1. 

Ангиогенин играет важную роль в поддержании жизнедеятельности организма в норме и при патологии. Научным коллективом биотехнологов под руководством академика РАСХН И.А. Рогова (ФГБОУ ВПО «МГУПП») совместно с биохимиками (Институт Биохимии им. А.Н. Баха РАН), клиницистами (МОНИКИ им. М.Ф. Владимирского) и инфекционистами (Институт эпидемиологии им. Г.Ф. Гамалеи РАМН) проведены комплексные исследования, которые подтвердили иммуномодуляторные, протиовоспалительные, противоязвенные, антиоксидантные и бактериостатические свойства чистого препарата ангиогенина, а также в комплексе с биологически активными белками молока [9, 10, 11, 12, 13].

Препарат чистого ангиогенина, а также в комплексе с биологически активными белками молока может быть использован в целях создания новых лекарственных препаратов широкого спектра действия для лечения заболеваний различного генеза: инфаркта миокарда сердца и головного мозга, глаукомы, диабетической ретинопатии, артритов, переломов, ожогов, хронических воспалений, незаживающих язв и др.

Нашими исследованиями установлено, что ангиогенин, наряду с другими белками, входит в состав защитного комплекса молока. Одним из самых активно изучаемых и перспективных белков этого комплекса является лактоферрин, который впервые был описан в 1939 г. 1984 г. впервые была расшифрована первичная структура лактоферрина женского молока, а в 1991 г. – коровьего.

Лактоферрин – белок с молекулярной массой ~80 кДа. Он существует в двух формах: апо- и хололактоферрин (апо-ЛФ и холо-ЛФ). Лактоферрин в составе молекулы имеет два домена, связывающих трехвалентное железо с высокой эффективностью. Физиологические свойства белка в основном обусловлены связыванием с железом, и активная форма ненасыщена железом (апо-лактоферрин). Насыщенная железом форма (холо-лактоферрин) неактивна. В парном молоке содержится преимущественно до 90 % апо-ЛФ. Очень богато лактоферрином женское молоко, в котором его содержится около 1,7 г/л, а в коровьем – от 30 до 300 мг/л. Содержание лактоферрина зависит от физиологических факторов, прежде всего от стадии лактации. Больше всего его в молозиве [14, 15]. Лактоферрин преимущественно инактивирует грамотрицательные бактерии. Противовирусный эффект его реализуется через инактивацию вирусных ферментов (обратной транскриптазы, интегразы, протеазы). В организме человека и животного лактоферрин является переносчиком железа, причем более активным, чем известный белок молока трансферрин. Он активирует внутриклеточное переваривание, в том числе макрофагов – одного из значимых факторов неспецифической резистентности организма. Антиоксидантное действие лактоферрина происходит за счет связывания трехвалентного железа, ответственного за образование в водных средах высокоактивных свободных радикалов, прежде всего высокоактивного супероксидного радикала, обладающего мутагенным действием. Медико-биологические исследования, проведенные с лактоферрином человека, свидетельствуют о его противовоспалительном и антисептическом действии. Также он способствует излечению больных с онкологическими заболеваниями. Лактоферрин в чистых растворах легко можно определить, используя спектрофотометрический метод анализа холо-ЛФ. В сложных биологических системах, таких как молоко, кровь и т.п., где содержится гетерогенный состав белков, количественное и качественное определение ангиогенина затруднено. Научным коллективом, возглавляемым проф., д. б. н. Г.С. Комоловой были разработаны на основе спектрофотометрии довольно простые методы, не требующие сложного оборудования и специальной квалификации процедуры по очистке лактоферрина из молочного сырья. Применяя разработанный метод, было установлено, что апоформа ЛФ, являющаяся устойчивой к высоким температурам и низким значениям рН, хорошо сохраняется во вторичном молочном сырье, которое может быть использовано в качестве эффективного сырьевого ресурса для получения в промышленных масштабах лактоферрина.

В России ЛФ из вторичного молочного сырья в промышленных масштабах не получают. Медико-биологические и клинические испытания под руководством проф. Р.И. Якубовской проводятся на ЛФ из грудного женского молока в молозивный период лактации. Безусловно, учитывая ничтожные объемы доступного молозива от рожениц, этот источник нельзя считать целесообразным. Между тем, бычий ЛФ обладает в основном такими же, как и ЛФ человека, свойствами и может быть получен из вторичного молочного сырья, причем непосредственно, как установлено нашими исследованиями, в активной апо-форме.

На Западе лактоферрин получают из молочного сырья: молозива и подсырной сыворотки. Существует производственная линия Colostrum (фирма Colostrum lactoferrin direct). На основании биологически активных белков молока производят БАДы в широком ассортименте. Продукт продается в упаковке, содержащей 60 капсул, каждая по 250 мг. Коммерческий препарат лактоферрина характеризуется низким содержанием железа, целлюлозы и магнезии. Цена коммерческой упаковки составляет около 30 долл. В России такая продукция не производится, однако потребность в ней оценивается в размере от 0,5 до 1 млрд долл. [16].

Поэтому на кафедре «Технологии и биотехнологии продуктов питания животного происхождения» ФГБОУ ВО «МГУПП» совместно с представителями ЗАО «Тбилисский МСЗ» Краснодарского края были проведены исследования по содержанию лактоферрина и панкреатических рибонуклеаз. В качестве объекта исследования использовалась подсырная сыворотка, получаемая при производстве сыра Российский молодой, произведенная по ТУ 9223-123-04610209-2002 на ЗАО «Тбилисский МСЗ» Краснодарского края. Исследование фракционного состава подсырной сыворотки производили методом SDS-электрофореза в полиакриламидном геле. Проведение электрофореза осуществляли в 16 % полиакриламидном разделяющем геле при силе тока 30–40 мА и максимальном напряжении 290 В, после чего белки окрашивали раствором краски Coumassie R-250. Для идентификации белков использовали подсырную сыворотку в 10-, 20- и 30-кратных разведениях. Электрофореграмма представлена на рис. 2.

Для идентификации молекулярных масс исследуемых белков использовали стандартные высокомолекулярные маркерные белки, характеристика которых представлена в табл. 2.

В результате проведенных исследований подсырной сыворотки, полученной при производстве сыра Российский молодой на ЗАО «Тбилисский МСЗ» Краснодарского края, определен ее фракционный состав, включающий следующие белки в порядке увеличения молекулярной массы: ангиогенин, лизоцим, β-лактоглобулин, казеиновую фракцию, лактоферрин, иммуноглобулин G.

Фракционный состав белков показал, что, наряду с хорошо изученными сывороточными белками, в исследуемом образце обнаружены уникальные биологически ценные белки, а именно: ангиогенин – специфическая рибонуклеаза, полифункциональный белок, иммуномодулятор, фактор роста кровеносных сосудов; лактоферрин – железосодержащий сывороточный белок, участвующий в метаболизме ионов железа и неспецифическом иммунитете, в частности при ингибировании патогенных микроорганизмов. Все это свидетельствует о высокой биологической ценности подсырной сыворотки, полученной при производстве сыра Российский молодой на ЗАО «Тбилисский МСЗ» Краснодарского края, и возможности ее применения не только на пищевые цели, но и как биологически ценное сырье для лечебных и косметических целей.

В последние годы большое внимание исследователей привлекают биологически активные вещества пептидной структуры, оказывающие иммунологическое действие и обладающие способностью восстанавливать иммунитет в случае его угнетения, повышающие сопротивляемость организма к инфекционным заболеваниям и неблагоприятным факторам среды. Поэтому перспективны исследования в этом направлении.

Литература

1. Мертвецов Н.П. Ангиогенин и механизм ангиогенеза / Н.П. Мертвецов, Л.Е. Стефанович. – Новосибирск: Наука. Сибирское предприятие РАН, 1997. – 78 с.

2. Strydom D.J. The angiogenins / D.J. Strydom // Cell. Mol Life Sci. – 1998. – V. 54.– № 8. – P. 811–824.

3. Шестенко О.П. Ангиогенин и его роль в ангиогенезе / О.П. Шестенко, С.Д. Никонов, Н.П. Мертвецов // Молекулярная биология. – 2001. – Т. 35. – С. 349–371.

4. Bond M. D., Vellee B.L. // Biochemistry. – 1988. – V. 27. – № 1. – P. 6283–6287.

5. Rybak S.M., Feet J.W., Yoa Q. Vallee B.L. // Biochemical and Biophysical Research Communications. – 1987. – V. 146. – № 3. – P. 1240–1248.

6. Тихомирова Н.А. Природный и рекомбинантный ангиогенин. Свойства и количественный анализ: монография. – М.: Пищевая промышленность. – 1999. – 137 с.

7. Комолова Г.С. Ангиогенин молока / Г.С. Комолова, Т.В. Фёдорова // Прикладная биохимия и микробиология. – 2002. – Т. 38. – № 3. – С. 229–236.

8. Utilization 0f biologically active proteins of milk as the bases for pharmaceutical preparations / Rogov I.F., Tikhomirova N.A., Komolova G.S., Ionova I.I., Legonkova // Веб-страница Мин-ва науки, образования и культуры Австрии. Междун. конф. биотехнология. Вена. 12–16 июня. 2005.

9. Количественное определение ангиогенина быка / И.А. Рогов, А.М. Шалыгина, Н.А. Тихомирова, Ю.Л. Рустамьян, О.В. Скоробогатько, А.М. Михайлов, Е.В. Степанова, Г.С. Комолова // Биохимия. – 1995. – Т. 60. – № 8. – С. 1344–1348.

10. Очистка ангиогенина из коровьего молока. И.А. Рогов, А.М. Михайлов, А.М. Шалыгина, Н.А. Тихомирова, Ю.Л. Рустамьян, Г.С. Комолова // Прикладная биохимия и микробиология. – 1997. – Т. 33. – № 1. – С. 107–110.

11. Определение ангиогенина в коровьем молоке на основе конкурентной пробы «Панкреатическая РНКаза / плацентарный ингибитор РНКазы-ангиогенин» / И. А. Рогов, А.М. Шалыгина, И.И. Ионова, А.М. Михайлов, Н.А. Тихомирова, Г.С. Комолова // Вопросы питания. – 1997. – № 2. – С. 35–37.

12. Титов Е.И. Глубокая переработка молока на основе биотехнологий для получения биопрепаратов / Е.И. Титов, Н.А. Тихомирова // Пищевые ингредиенты. Сырье и добавки. – 2006. – № 2. – С. 78–80.

13. Рогов И.А. Биотехнологический скрининг низкомолекулярных биологически активных белков молока препарата «МИЛКАНГ» / И.А. Рогов, Е.И. Титов, Н.А. Тихомирова // Сборник материалов научных чтений с международным участием, посвященных 100-летию со дня рождения проф. П.Ф. Дьяченко: научное издание. – М.: МГУПБ, 2006. – С. 41–42.

14. Лактоферрин: свойства и перспективы биотехнологического производства / И.Л. Гольдман, Е.С. Захарова, Р.И. Якубовская, С.Г. Кадулин, Н.В. Гнучев // Биотехнология. – 1998. – № 4. – С. 3–16.

15. Тихомирова Н.А. Биологически активные белки молока: учеб. пособие / Н.А. Тихомирова, Г.С. Комолова, И.И. Ионова. – М.: МГУПБ, 2004. – 80 с.

16. Тихомирова Н.А. Глубокое фракционирование минорных белковых компонентов из коровьего молока / Н.А. Тихомирова, Г.С. Комолова, И.И. Ионова // Переработка молока. – № 8. – 2013. – С. 60–64.

Источник: журнал «Переработка молока». 2017. № 9.

Ангиогенный белок из бычьей сыворотки и молока – очистка и первичная структура ангиогенина-2

Сравнительное исследование

. 15 июля 1997 г .; 247 (2): 535–44.

doi: 10.1111/j.1432-1033.1997.00535.x.

Ди Джей Стридом
¹
, MD Bond, B L Vallee

принадлежность

• ¹ Центр биохимических и биофизических наук и медицины и отделение патологии Гарвардской медицинской школы, Бостон, Массачусетс 02115, США.

• PMID:

  9266695

• DOI:

  10.1111/j.1432-1033.1997.00535.x

Бесплатная статья

Сравнительное исследование

D J Strydom et al.

Евр Дж Биохим.

1997 .

Бесплатная статья

. 15 июля 1997 г .; 247 (2): 535–44.

doi: 10.1111/j.1432-1033.1997.00535.x.

Авторы

Ди Джей Стридом
¹
, М. Д. Бонд, Б. Л. Валле

принадлежность

• ¹ Центр биохимических и биофизических наук и медицины и отделение патологии Гарвардской медицинской школы, Бостон, Массачусетс 02115, США.

• PMID:

  9266695

• DOI:

  10.1111/j.1432-1033.1997.00535.x

Абстрактный

Сыворотка и молоко крупного рогатого скота содержат основной ангиогенный белок, который прочно связывается с плацентарным ингибитором рибонуклеазы. Он был очищен из обоих источников с помощью ионообменной и обращенно-фазовой хроматографии. Его аминокислотная последовательность показала, что он является членом надсемейства рибонуклеаз. Он содержит 123 аминокислоты в одной полипептидной цепи, сшит тремя дисульфидными связями, гликозилирован по Asn33 и на 57% идентичен бычьему ангиогенину. Аминоконцевые и карбоксильные концевые остатки представляют собой пироглутаминовую кислоту и пролин соответственно. Белок обладает рибонуклеолитической активностью, сходной с активностью бычьего ангиогенина, но несколько меньшей, т.е. очень низкой по сравнению с РНКазой. Он оказывает ангиогенное действие на хориоаллантоисную мембрану цыпленка, но в меньшей степени, чем ангиогенин. Последовательность и активность демонстрируют, что этот белок является вторым, отдельным членом подсемейства ангиогенинов панкреатических рибонуклеаз и называется ангиогенином-2.

Похожие статьи

• Полная аминокислотная последовательность ангиогенина коровьего молока.

  Маес П., Дамарт Д., Ромменс С., Монтрей Ж., Спик Г. , Тартар А.
  Мэйс П. и др.
  ФЭБС лат. 1988 г., 5 декабря; 241 (1–2): 41–5. doi: 10.1016/0014-5793(88)81027-5.
  ФЭБС лат. 1988 год.

  PMID: 3197838

• Выделение и характеристика ангиогенина-1 и нового белка, называемого лактогенином, из коровьего молока.

  Ye XY, Cheng KJ, Ng TB.
  Ye XY и др.
  Biochem Biophys Res Commun. 1999 г., 16 сентября; 263(1):187-91. doi: 10.1006/bbrc.1999.1091.
  Biochem Biophys Res Commun. 1999.

  PMID: 10486275

• Идентификация ангиогенина как фактора, ингибирующего резорбцию кости остеокластами, в коровьем молоке.

  Морита Ю., Мацуяма Х., Серидзава А., Такея Т., Каваками Х.
  Морита Ю. и др.
  Кость. 2008 г., февраль; 42(2):380-7. doi: 10.1016/j.bone.2007.10.012. Epub 2007 4 декабря.
  Кость. 2008.

  PMID: 18055286

• [Ангиогенин молока (обзор)].

  Комолова Г.С., Федорова Т.В.
  Комолова Г.С. и соавт.
  Прикл Биохим Микробиол. 2002 г., май-июнь; 38(3):229-36.
  Прикл Биохим Микробиол. 2002.

  PMID: 12068572

  Обзор.
  Русский.

• Ангиогенины.

  Стридом DJ.
  Стридом DJ.
  Cell Mol Life Sci. 1998 августа; 54 (8): 811-24. doi: 10.1007/s000180050210.
  Cell Mol Life Sci. 1998.

  PMID: 9760990

  Обзор.

Посмотреть все похожие статьи

Цитируется

• Средиземноморская диета, богатый источник ангиопрофилактических соединений при раке.

  Мартинес-Поведа Б., Торрес-Варгас Х.А., Оканья MDC, Гарсия-Кабальеро М., Медина М.А., Кесада АР.
  Мартинес-Поведа Б. и др.
  Питательные вещества. 201931 августа; 11(9):2036. дои: 10.3390/nu11092036.
  Питательные вещества. 2019.

  PMID: 31480406
  Бесплатная статья ЧВК.

  Обзор.

• Изобилие мРНК и белка РНКазы 4 и РНКазы 5 в тканях и выделениях, связанных с защитой хозяина, у крупного рогатого скота.

  Гупта С.К., Хей Б.Дж., Уилер Т.Т.
  Гупта С.К. и др.
  Biochem Biophys Rep. 23 сентября 2016 г .; 8: 261-267. doi: 10.1016/j.bbrep.2016.09.001. Электронная коллекция 2016 декабрь.
  Представитель компании Biochem Biophys, 2016 г.

  PMID: 28955965
  Бесплатная статья ЧВК.

• Пищевые белки и ангиогенез.

  Медина Массачусетс, Кесада, АР.
  Медина МА и др.
  Питательные вещества. 2014 17 января; 6 (1): 371-81. дои: 10.3390/nu6010371.
  Питательные вещества. 2014.

  PMID: 24445377
  Бесплатная статья ЧВК.

  Обзор.

• Картирование, филогенетический анализ и анализ экспрессии локуса РНКазы (РНКазы А) у крупного рогатого скота.

  Wheeler TT, Maqbool NJ, Gupta SK.
  Уилер Т.Т. и др.
  Дж Мол Эвол. 2012 июнь; 74 (5-6): 237-48. doi: 10.1007/s00239-012-9502-7. Epub 2012 5 мая.
  Дж Мол Эвол. 2012.

  PMID: 22562705

• Новое понимание роли ангиогенина в полимеризации актина.

  Пятибратов М.Г., Костюкова А.С.
  Пятибратов М.Г. и соавт.
  Int Rev Cell Mol Biol. 2012; 295:175-98. дои: 10.1016/B978-0-12-394306-4.00011-3.
  Int Rev Cell Mol Biol. 2012.

  PMID: 22449490
  Бесплатная статья ЧВК.

  Обзор.

Типы публикаций

термины MeSH

вещества

молочный ангиогенин (обзор) | SpringerLink

1. Fett, J.W., Strydom, D.J., Lobb, R.R., e t al. , Биохимия , 1985, вып. 24, нет. 20, стр. 5480-5486.

   Google ученый

2. Французский патент 8 715 984, 1987.

3. Риордан, Дж. Ф., Рибонуклеазы , Д’Аллессио, Г. и Риордан, Дж. Р., Ред., Нью-Йорк: Академический, 1997, стр. 445-489.

   Google ученый

4. Strydom, D.J., моб. Мол. Жизнь наук. , 1998, том. 54, нет. 8, стр. 811-824.

   Google ученый

5. Маес, П., Дамарт, Д., Ромменс, К., и др. , ФЭБС Письмо. , 1988, том. 241, вып. 1-2, стр. 41-45.

   Google ученый

6. Бонд, доктор медицинских наук и Стридом, ди-джей, Биохимия , 1989, вып. 28, нет. 14, стр. 6110-6113.

   Google ученый

7. Reisdorf, C., Abergel, D., Bontems, F., et al. , Евро. Дж. Биохим. , 1994, том. 224, нет. 3, стр. 811-823.

   Google ученый

8. Ачария К.Р., Шапиро Р. и Аллен С., Proc. Натл. акад. науч. США , 1994, том. 91, нет. 8, стр. 2915-2920.

   Google ученый

9. Ачария К.Р., Шапиро Р. и Риордан Дж.Ф., Proc. Натл. акад. науч. США , 1995, том. 92, нет. 7, стр. 2949-2953.

   Google ученый

10. Strydom, D.J., Bond, MD, and Vallee, B.L., Eur. Дж. Биохим. , 1997, том. 247, нет. 2, стр. 535-544.

    Google ученый

11. Ye, X.Y., Cheng, K.J., and Ng, T.B., Biochem. Биофиз. Рез. коммун. , 1999, том. 263, нет. 1, стр. 187-191.

    Google ученый

12. Курачи К., Дэви Э.В., Стридом Д.Дж., и др. , Биохимия , 1985, вып. 24, нет. 20, стр. 5494-5499.

    Google ученый

13. Веремович С., Фокс Э.А., Мортон С. С. и Валле Б.Л., утра. Дж. Хам. Жене. , 1990, том. 47, нет. 6, стр. 973-981.

    Google ученый

14. Ли, Ф.С. и Валле, Б.Л., Prog. Нукл. Кислота рез. Мол. биол. , 1993, том. 44, нет. 1, стр. 1-29.

    Google ученый

15. Bond, MD, Strydom, D.J., and Vallee, B.L., Biochem. Биофиз. Acta , 1993, том. 1162, нр. 1-2, стр. 177-186.

    Google ученый

16. Комолова Г.С., Маштакова А.Д., Клесов А.А., Изв. акад. наук, сер. биол. , 1992, вып. 5, стр. 684-689.

17. Мертвецов Н.П. и Стефанович Л.Е., Ангиогенин и механизм ангиогенеза (Ангиогенин и механизм ангиогенеза), Новосибирск: Наука, СО РАН, 1997.

    Google ученый

18. Валле, Б. Л. и Риордан, Дж. Ф., Cell. Мол. Жизнь наук. , 1997, том. 53, нет. 8, стр. 803-815.

    Google ученый

19. Клесов А.А., Усп. соврем. биол. , 1988, том. 106, нет. 2(5), стр. 264-277.

    Google ученый

20. Фокс, Э.А. и Риордан, Дж. Ф., Молекулярная биология сердечно-сосудистой системы , Филадельфия: Copyright Lea Febirger, 1990, стр. 139-154.

    Google ученый

21. Рыбак С.М., Фетт Дж.В., Яо К.З. и Валле Б.Л., Biochem. Биофиз. Рез. коммун. , 1987, том. 146, нет. 3, стр. 1240-1248.

    Google ученый

22. Bond, M.D. and Vallee, B.L., Biochemistry , 1988, vol. 27, нет. 17, стр. 6282-6287.

    Google ученый

23. «>

    Moroianu, J. and Riordan, J.F., Biochem. Биофиз. Рез. коммун. , 1994, том. 203, нет. 3, стр. 1765-1772.

    Google ученый

24. Lee, H.S., Lee, I.S., Kang, T.C., et al. , Биохим. Биофиз. Рез. коммун. , 1999, том. 257, нет. 1, стр. 182-186.

    Google ученый

25. Кинг Т.В. и Валле Б.Л., J. Bone Joint Surg. бр. , 1991, том. 73, нет. 4, стр. 587-590.

    Google ученый

26. Япония. Patent 10007585, 1998.

27. Tschesche, H., Kopp, C., Horl, W.H., и Hempelmann, H., J. Biol. хим. , 1994, том. 269, нет. 48, стр. 30 274-30 280.

    Google ученый

28. Сент-Клер, Д.К., Рыбак, С.М., Риордан, Дж.Ф., и Валле, Б.Л., Biochemistry , 1988, vol. 27, нет. 19, стр. 7263-7268.

    Google ученый

29. Саксена С.К., Рыбак С.М., Дэйви Р.Т., и др. , J. Biol. хим. , 1992, том. 267, нет. 30, стр. 21 982-21 986.

    Google ученый

30. Матошек Дж., Соучек Дж., Шиха Дж., и др. , Комп. Биохим. Физиол., Б: Сост. Биохим. , 1995, том. 112, нет. 2, стр. 235-241.

    Google ученый

31. Елисеева Л.С. и Мертвецов Н.П., Бюлл. Эксп. биол. Мед. , 1993, том. 115, нет. 5, стр. 510-512.

    Google ученый

32. Елисеева Л.С. и Мертвецов Н.П., Бюлл. Эксп. биол. Мед. , 1997, том. 123, нет. 4, стр. 427-430.

    Google ученый

33. Япония. Патент 4-210 618, 1992.

34. Тихомирова Н.А., Шалыгина А.М., Ганина В.И., и др. , Молочная пром-сть , 1999, вып. 11, стр. 31-33.

35. Харпер, Дж.В. и Vallee, B.L., J. Protein Chem. , 1988, том. 7, нет. 4, стр. 355-363.

    Google ученый

36. Chang, S.I., Jeong, G.B., Park S.H., et al. , Биохим. Биофиз. Рез. коммун. , 1997, том. 232, нет. 2, стр. 323-327.

    Google ученый

37. Рустамьян Ю.Л., Шалыгина А.М., Тихомирова Н.А., и др. , Прикл. Биохим. микробиол. , 1999, том. 35, нет. 1, стр. 116-119.

    Google ученый

38. Ионова И.И. Разработка методики количественного определения биологически активного соединения ангиогенина в молочном сырье: канд. науч. . М., 1998.

39. Ионова И.И., Федорова Т.В., Комолова Г.С. Тез. Школа-конференция по горизонтам физико-химической биологии , Пущино: Пущинский научный центр Рос. акад. наук, стр. 120-121.

40. Weiner, H.L., Weiner, L.H., and Swain, J.L., Science , 1987, vol. 237, нет. 4812, стр. 280-282.

    Google ученый

41. Маламици-Пучнер, А., Сарандаку, А., Гианнаки, Г., и др. , Педиатр. Рез. , 1997, том. 41, нет. 6, стр. 909-911.

    Google ученый

42. Олсон К.А., Верселис С.Дж. и Фетт Дж.В., Biochem. Биофиз. Рез. коммун. , 1998, том. 242, нет. 3, стр. 480-483.

    Google ученый

43. Верселис, С.Дж., Олсон, К.А., и Фетт, Дж.В., Biochem. Биофиз. Рез. коммун. , 1999, том. 259, нет. 1, стр. 178-184.

    Google ученый

44. Шапиро Р., Стридом Д.Дж., Олсон К.А. и Валле Б.Л., Biochemistry , 1987, vol. 26, нет. 16, стр. 5141-5146.

    Google ученый

45. Халлахан Т.В., Шапиро Р. и Валле Б.Л., Proc. Натл. акад. науч. США , 1991, том. 88, нет. 6, стр. 2222-2226.

    Google ученый

46. Soncin, F., Shapiro, R. and Fett, J.W., J. Biol. хим. , 1994, том. 269, нет. 12, стр. 8999-9005.

    Google ученый

47. Морояну, Дж. и Риордан, Дж.Ф., Proc. Натл. акад. науч. США , 1994, том. 91, нет. 5, стр. 1677-1681.

    Google ученый

48. Chamoux, M., Dehouck, M. P., и Fruchart, J.C., Biochem. Биофиз. Рез. коммун. , 1991, том. 176, нет. 2, стр. 833-839.

    Google ученый

49. Hu, G.F., Riordan, J.F., and Vallee, B.L., Proc. Натл. акад. науч. США , 1997, том. 94, нет. 6, стр. 2204-2209.

    Google ученый

50. Hatzi, E. и Badet, J., Eur. Дж. Биохим. , 1999, том. 260, нет. 3, стр. 825-832.

    Google ученый

51. Япония. Патент 06 247 871, 1994.

52. Bond, MD, Anal. Биохим. , 1988, том. 173, нет. 1, стр. 166-173.

    Google ученый

53. Шидловская В.П., Ферменты молока , М.: Агропромиздат, 1985.

    Google ученый

54. «>

    Рогов И.А., Шалыгина А.М., Тихомирова Н.А., и др. , Биохимия (Москва), 1995, вып. 6, нет. 8, стр. 1344-1348.

    Google ученый

55. Тихомирова Н.А. Научно-практические основы получения биологически активного соединения ангиотенина из молочного сырья.
    Google ученый

56. Рогов И.А., Михайлов А.М., Шалыгина А.М., и др. , Прикл. Биохим. микробиол. , 1997, том. 33, нет. 1, стр. 107-110.

    Google ученый

57. Курачи К., Рыбак С.М., Фетт Дж.В., и др. , Биохимия , 1988, вып. 27, нет. 17, стр. 6557-6562.

    Google ученый

58. Храмцов А.Г., Василисин С.В., Кунижев С.М., Чеботарев Е.А., Изв. Вузов. Пищевая технология , 1998, вып. 4, стр. 27-29.

59. Zudney, AL, Int. Dairy J. , 1998, vol. 8, нет. 3, стр. 243-250.

    Google ученый

60. Shalygina, A.M., Ionova, I.I., Tikhomirova, N.A., and Komolova, G.S., Abstracts of Papers, Nauchno-prakticheskaya konferentsiya po problemam sozdaniya novogo pokoleniya otechestvennykh produktov pitaniya povyshennoi pishchevoi i biologicheskoi tsennosti XXI veka (Scientific Conf. по проблемам производства нового поколения отечественных продуктов питания повышенной пищевой и биологической ценности в XXI веке», М.: Углич, 1998, с. 359.

61. Tikhomirova N.A., Materialy Vsesoyuznoi konferentsii po probiotikam i robioticheskim produktam v profilaktike i lechenii naibolee rasprostranennykh zabolevanii cheloveka (Proc. of All-Union Conf. on Probiotics and Probiotic Products in Prophylactics and Treatment of Most Widespread Human Diseases ), Москва: Государственная концепция.